De vezelige eiwitten , ook wel scleroproteïnen genoemd, zijn een klasse van eiwitten die belangrijke structurele componenten zijn van elke levende cel. Collageen, elastine, keratine of fibroïne zijn voorbeelden van dit type eiwit.
Ze vervullen zeer diverse en complexe functies. De belangrijkste zijn die van bescherming (zoals de stekels van een stekelvarken) of van ondersteuning (zoals degene die de spinnen voorziet van het web dat ze zelf weven en dat ze ophangt).
Repetitieve structuur van zijdefibroïne, een vezelachtig eiwit (Bron: Sponk via Wikimedia Commons)
Vezelige eiwitten zijn samengesteld uit volledig verlengde polypeptideketens, die zijn georganiseerd in een soort "vezel" of "touw" met een grote weerstand. Deze eiwitten zijn mechanisch zeer sterk en onoplosbaar in water.
De componenten van fibreuze eiwitten zijn voor het grootste deel polymeren van opeenvolgend herhaalde aminozuren.
De mensheid heeft geprobeerd de eigenschappen van fibreuze eiwitten na te bootsen met behulp van verschillende biotechnologische hulpmiddelen, maar het is geen gemakkelijke taak om zo nauwkeurig de rangschikking van elk aminozuur in de polypeptideketen op te helderen.
Structuur
Vezelige eiwitten hebben een relatief eenvoudige samenstelling in hun structuur. Ze bestaan over het algemeen uit drie of vier aminozuren die met elkaar zijn verbonden, die vele malen worden herhaald.
Dat wil zeggen, als een eiwit bestaat uit aminozuren zoals lysine, arginine en tryptofaan, zal het volgende aminozuur dat zich aan tryptofaan zal binden opnieuw een lysine zijn, gevolgd door een arginine en een ander tryptofaanmolecuul, enzovoort.
Er zijn vezelachtige eiwitten die aminozuurmotieven hebben die twee of drie verschillende aminozuren uit elkaar liggen, afgezien van de repetitieve motieven van hun sequenties, en bij andere eiwitten kan de aminozuursequentie zeer variabel zijn, met 10 of 15 verschillende aminozuren.
De structuren van veel van de vezelachtige eiwitten zijn gekarakteriseerd door röntgenkristallografietechnieken en door nucleaire magnetische resonantiemethoden. Hierdoor zijn vezelvormige eiwitten, buisvormig, laminair, spiraalvormig, in de vorm van een "trechter", enz. Gedetailleerd.
Elk uniek herhaalpatroonpolypeptide vormt een streng en elke streng is een van de honderden eenheden die de ultrastructuur van een "vezelig eiwit" vormen. In het algemeen is elk filament spiraalvormig ten opzichte van elkaar gerangschikt.
Kenmerken
Vanwege het netwerk van vezels waaruit vezelachtige eiwitten bestaan, zijn hun belangrijkste functies het dienen als structureel materiaal voor ondersteuning, weerstand en bescherming van de weefsels van verschillende levende organismen.
Beschermende structuren bestaande uit vezelachtige eiwitten kunnen de vitale organen van gewervelde dieren beschermen tegen mechanische schokken, ongunstige weersomstandigheden of aanvallen door roofdieren.
De mate van specialisatie van vezelige eiwitten is uniek in het dierenrijk. Spinnenweb is bijvoorbeeld een essentieel ondersteuningsweefsel voor de manier van leven die spinnen leiden. Dit materiaal heeft een unieke sterkte en flexibiliteit.
Zozeer zelfs dat tegenwoordig veel synthetische materialen proberen om de flexibiliteit en weerstand van het spinnenweb na te bootsen, zelfs door transgene organismen te gebruiken om dit materiaal te synthetiseren met behulp van biotechnologische hulpmiddelen. Opgemerkt moet echter worden dat het verwachte succes nog niet is bereikt.
Een belangrijke eigenschap van fibreuze eiwitten is dat ze de verbinding mogelijk maken tussen de verschillende weefsels van gewervelde dieren.
Bovendien zorgen de veelzijdige eigenschappen van deze eiwitten ervoor dat levende organismen materialen kunnen maken die kracht en flexibiliteit combineren. Dit is in veel gevallen de essentiële componenten voor de beweging van spieren bij gewervelde dieren.
Voorbeeld van vezelig eiwit
Collageen
Het is een eiwit van dierlijke oorsprong en is misschien wel een van de meest voorkomende in het lichaam van gewervelde dieren, aangezien het de meeste bindweefsels vormt. Collageen valt op door zijn sterke, rekbare, onoplosbare en chemisch inerte eigenschappen.
Moleculaire structuur van collageen, een vezelig eiwit van dierlijke oorsprong (Bron: Nevit Dilmen via Wikimedia Commons)
Het bestaat voornamelijk uit de huid, het hoornvlies, de tussenwervelschijven, pezen en bloedvaten. Een collageenvezel bestaat uit een parallelle drievoudige helix die bijna een derde is van alleen het aminozuur glycine.
Dit eiwit vormt structuren die bekend staan als "collageen microfibrillen", die bestaan uit de vereniging van verschillende collageen drievoudige helices aan elkaar.
Elastine
Net als collageen is elastine een eiwit dat deel uitmaakt van bindweefsel. In tegenstelling tot het eerste biedt het echter elasticiteit aan de weefsels in plaats van weerstand.
Elastinevezels bestaan uit de aminozuren valine, proline en glycine. Deze aminozuren zijn sterk hydrofoob en er is vastgesteld dat de elasticiteit van dit vezelige eiwit het gevolg is van elektrostatische interacties binnen zijn structuur.
Elastine is overvloedig aanwezig in weefsels die intensief worden onderworpen aan verlengings- en ontspanningscycli. Bij gewervelde dieren wordt het aangetroffen in slagaders, ligamenten, longen en huid.
Keratine
Keratine is een eiwit dat voornamelijk voorkomt in de ectodermale laag van gewervelde dieren. Dit eiwit vormt belangrijke structuren zoals onder meer haar, nagels, doornen, veren, hoorns.
Keratine kan zijn samengesteld uit α-keratine of β-keratine. Β-keratine is veel stijver dan β-keratine. Dit komt omdat α-keratine bestaat uit α-helices, die rijk zijn aan het aminozuur cysteïne, dat het vermogen heeft om disulfidebruggen te vormen met andere gelijke aminozuren.
In β-keratine, aan de andere kant, is het samengesteld in een grotere hoeveelheid polaire en apolaire aminozuren, die waterstofbruggen kunnen vormen en georganiseerd zijn in gevouwen β-vellen. Dit betekent dat de structuur minder resistent is.
Fibroin
Dit is het eiwit dat het spinnenweb vormt en de draden die door zijderupsen worden geproduceerd. Deze draden zijn voornamelijk samengesteld uit de aminozuren glycine, serine en alanine.
De structuren van deze eiwitten zijn β-vellen die antiparallel zijn georganiseerd aan de oriëntatie van het filament. Deze eigenschap geeft het weerstand, flexibiliteit en weinig rekvermogen.
Fibroïne is niet erg oplosbaar in water en dankt zijn grote flexibiliteit aan de grote stijfheid die de vereniging van aminozuren het geeft in zijn primaire structuur en aan de Vander Waals-bruggen, die worden gevormd tussen de secundaire groepen aminozuren.
Referenties
- Bailey, K. (1948). Vezelige eiwitten als componenten van biologische systemen. Brits medisch bulletin, 5 (4-5), 338-341.
- Huggins, ML (1943). De structuur van vezelige eiwitten. Chemical Reviews, 32 (2), 195-218.
- Kaplan, DL (1998). Vezelige proteïnen-zijde als modelsysteem. Polymeerafbraak en stabiliteit, 59 (1-3), 25-32.
- Parry, DA en Creamer, LK (1979). Vezelige eiwitten, wetenschappelijke, industriële en medische aspecten. In International Conference on Fibrous Proteins 1979: Massey University). Academische pers.
- Parry, DA en Squire, JM (2005). Vezelige eiwitten: nieuwe structurele en functionele aspecten onthuld. In Advances in proteïne chemie (Vol. 70, pp. 1-10). Academische pers.
- Schmitt, FO (1968). Vezelige eiwitten - neuronale organellen. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A., & Kaplan, DL (2006). Vezelige eiwitten en weefselmanipulatie. Materialen vandaag, 9 (12), 44-53.