- Lyase-functies
- Fosfolipase C
- Koolzuuranhydrase
- Enolase
- Carboxylase
- Fosfolipase C
- PEPCK
- Aldolasse
- Alkylkwiklyase
- Oxalomalaatlyase
- Soorten lyases
- Koolstof-koolstoflyasen
- Koolstofstikstoflyasen
- Koolstof-zwavellyases
- Koolstofhalogenide-lyases
- Fosfor-zuurstoflyases
- Koolstof-fosfor-lyases
- Referenties
Lyasen zijn enzymen die betrokken zijn bij het knippen of toevoegen van groepen in een chemische verbinding. Het principe van deze reactie is gebaseerd op het verbreken van CC-, CO- of CN-bindingen. Als gevolg daarvan worden nieuwe dubbele bindingen of ringstructuren gevormd (Mahdi en Kelly, 2001).
Aan de andere kant nemen lyases deel aan cellulaire processen zoals de citroenzuurcyclus en aan organische synthese, zoals de productie van cyaanhydrinen.

Driedimensionale structuur van polygalacturonzuurlyase (pectaatlyase). Door Jawahar Swaminathan en MSD-medewerkers van het European Institute of Bioinformatics, van Wikimedia Commons.
Deze eiwitten verschillen van andere enzymen doordat ze bepaalde speciale details hebben. In zekere zin werken ze op twee substraten, terwijl ze in tegengestelde richting slechts één substraat beïnvloeden.
In feite veroorzaakt het effect ervan de eliminatie van een molecuul, waardoor een structuur met een dubbele binding ontstaat of het verschijnen van een nieuwe ring. In het bijzonder het enzym polygalacturonzuurlyase (pectaatlyase), dat pectine afbreekt en afzonderlijke eenheden van galacturonzuur, rhamnose en dextrine vormt. Bovendien is het aanwezig in sommige fytopathogene schimmels en bacteriën.
Lyase-functies
Lyasen zijn een interessante groep enzymen, die veel rollen spelen in het leven van onze planeet. Ze zijn dus protagonisten van belangrijke processen voor het leven van organismen.
Dat wil zeggen, het ontbreken van deze eiwitten leidt tot de dood van wezens. Kortom, de kennis van deze eiwitten is leuk en schokkend. Aan de andere kant leert het de complexiteit van de processen die ons omringen.
Bovendien variëren hun functies afhankelijk van het type lyase. Bijgevolg is er een grote verscheidenheid aan enzymen met lyase-activiteit. Op zo'n manier dat ze in staat zijn om de bindingen van zeer variabele moleculen door te snijden.
Laten we aan de andere kant enkele voorbeelden bekijken van deze eiwitten en de functies die ze vervullen:
Fosfolipase C
Het geeft dit organisme de mogelijkheid om het spijsverteringssysteem van sommige insecten te wijzigen. Bijgevolg bevordert het zijn snelle vermenigvuldiging door het hele lichaam van het dier.
Koolzuuranhydrase
Zet kooldioxide om in bicarbonaat en protonen. In aanwezigheid van water houdt het verband met het handhaven van het zuur-base-evenwicht in het bloed en de weefsels, evenals met de snelle eliminatie van kooldioxide hieruit.
Dit enzym in planten verhoogt echter de concentratie kooldioxide in de chloroplast, waardoor de carboxylering van het enzym rubisco toeneemt.

Reactie gekatalyseerd door koolzuuranhydrase. Door GarcíaGerry, van Wikimedia Commons.
Enolase
Zet 2-fosfoglyceraat om in fosfoenolpyruvaat bij glycolyse. Evenals, het kan de omgekeerde reactie uitvoeren bij gluconeogenese. Het is duidelijk dat het glucose probeert te synthetiseren als er een tekort aan deze suiker in de cellen is.
Naast deze klassieke functies is enolase aanwezig in de axonen van zenuwcellen. Het is ook een marker van neuronale schade en andere schade aan het zenuwstelsel.
Carboxylase
Als resultaat van zijn werking verwijdert het de carboxylgroepen uit pyrodruivenzuur. Bijgevolg zet het het om in ethanol en kooldioxide.
In gist vernietigt het de CO2 in de cellen en produceert het ethanol. Deze verbinding werkt als een antibioticum.
Fosfolipase C
Het bevindt zich in de membranen van trypanosomen en een grote verscheidenheid aan bacteriën. Het genereert de cut van GPI-eiwitten die in deze membranen aanwezig zijn. Het is zelfs ontdekt in Trypanosoma brucei.
PEPCK
Het is betrokken bij gluconeogenese, zet oxaalacetaat om in fosfoenolpyruvaat en kooldioxide. Aan de andere kant zorgt het bij dieren ervoor dat lever- of niercellen glucose uit andere metabolieten kunnen vormen.
Aldolasse
Het oefent zijn werking uit bij glycolyse; snijdt fructose-1,6-BF in twee triosen, DHAP en glyceraldehyde 3-fosfaat. Daarom speelt dit enzym dat zich in het cytosol van de meeste organismen bevindt een belangrijke rol bij de extractie van energie uit suikers.
Aan de andere kant is de evaluatie van bloed (of serum) aldolase een hulpmiddel waarmee de beschadigde structuren in organen zoals de lever, spieren, nieren of hart kunnen worden bepaald.
Alkylkwiklyase
Het oefent zijn werking uit op een substraat van alkylkwik- en waterstofionen om een alkaan- en kwikionen te produceren.
Zijn fundamentele biologische rol is om deel te nemen aan giftige eliminatiemechanismen, omdat het organische kwikverbindingen omzet in middelen die niet schadelijk zijn.
Oxalomalaatlyase
In het bijzonder zet het 3-oxomalaat om in twee producten: oxoacetaat en glyoxylaat.
Het werkt in de Krebs-cyclus, zodat schimmels, protisten en planten suikers vormen uit acetaten die uit het medium worden gehaald.
Soorten lyases
Binnen de groep lyases zijn er verschillende subklassen:
Koolstof-koolstoflyasen
Deze enzymen snijden koolstof-koolstofbindingen. Ze zijn ingedeeld in de volgende typen:
- Carboxy-lyases: die COOH toevoegen of verwijderen. In het bijzonder verwijderen ze groepen aminozuren, van het type alfa-keto-zuren en beta-keto-zuren.
- CHO-liases: condenseert aldolgroepen in omgekeerde richting.
- Oxozuurlyasen: gesneden zuur 3-ROH of omgekeerde reacties.
Liasas c arbono-o xigen
Deze enzymen breken CO-bindingen. Ze zijn tussen hen in:
1) Hydroliasen, die water verwijderen. Zoals ze zijn, onder andere carbonaat- of citraatdehydratase, fumaraathydratase.
2) Liases, die alcohol uit suikers verwijderen. Er worden heparinelyase, pectaatlyase, glucuronanlyase en vele andere enzymen aangetroffen (Albersheim 1962, Courtois 1997).
3) Liases die hun werking uitoefenen op fosfaatsubstraten en fosfaat verwijderen.
Koolstofstikstoflyasen
Het zijn duidelijk enzymen die koolstof-stikstofbindingen verbreken. Ze zijn onderverdeeld in:
1) Ammoniumlyasen, die koolstof-stikstofbindingen verbreken en NH3 vormen. Wiens werking is op aspartaat, threonine of histidine.
2) Daarnaast zijn er lyases die CN-bindingen in amiden of amidinen knippen. Bijvoorbeeld adenylosuccinaatlyase.
3) Amino-lyases, verbreekt koolstof-stikstofbindingen in aminegroepen. Op zo'n manier dat strikte sidinesynthase, deacetyl ipecoside synthase, in deze groep enzymen zit.
Koolstof-zwavellyases
Het zijn enzymen die koolstof-zwavelverbindingen verbreken. Bijvoorbeeld cysteïnelyase, lactoylglutathionlyase of methionine-y-lyase.
Koolstofhalogenide-lyases
Ten eerste is deze subklasse oorspronkelijk vastgesteld op basis van het enzym voor het verwijderen van zoutzuur (HCl) uit 1,1,1-trichloor-2,2-bis-ethaan (DDT).
Fosfor-zuurstoflyases
Fosfolipase C zit in deze categorie van lyases.
Koolstof-fosfor-lyases
In het bijzonder oefenen ze hun werking uit op koolstof-fosforverbindingen.
Referenties
- Mahdi, JG, Kelly, DR, 2001. Lyases. In: Rehm, H.-J., Reed, G. (Eds.), Biotechnology Set. Wiley - VCH Verlag GmbH, Weinheim, Duitsland, blz. 41-171.
- Palomeque P., Martínez M., Valdivia E. en Maqueda M. (1985). Voorlopige studies van het entomotoxische effect van Bacillus laterosporus tegen Ocnogyna baetica-larven in Jaén. Bull Serv. Plagen, 11: 147-154.
- Lafrance-Vanasse, J.; Lefebvre, M .; Di Lello, P.; Sygusch, J.; Omichinski, JG (2008). Kristalstructuren van de organomercuriële Lyase MerB in zijn vrije en kwikgebonden vormen Geeft inzicht in het mechanisme van methylkwikafbraak. JBC, 284 (2): 938-944.
- Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V; Morgunov, Igor G; Finogenova, Tatiana V; Kondrashova, Marie N. (2006). Evolutie van glyoxilaatcyclusenzymen in Metazoa: bewijs van meerdere horizontale overdrachtsgebeurtenissen en pseudogenvorming. Biology Direct, 1:31.
- Albersheim, P. en Killias, U. (1962). Studies met betrekking tot de zuivering en eigenschappen van pectine-transeliminase. Arch Biochem. Biophys. 97: 107-115.
- Courtois B, Courtois J (1997). Identificatie van glucuronanlyase van een mutante stam van Rhizobium meliloti. Int, J. Biol, Macromol. 21 (1-2): 3-9.
