LYSOZYME: KENMERKEN, STRUCTUUR, FUNCTIES - BIOLOGIE - 2025

De lysozymen zijn hydrolytische enzymen die wijdverspreid zijn in de natuur en die in staat zijn om glycosidebindingen van de peptidoglycaanwand van bacteriën te hydrolyseren. Ze zijn aanwezig in planten en dieren en fungeren als afweermechanisme tegen bacteriële infecties.

De ontdekking van deze enzymen dateert uit 1922, toen Alexander Fleming zich realiseerde dat er een eiwit was dat het katalytische vermogen had om bacteriën in sommige menselijke weefsels en afscheidingen te lyseren.

Grafische weergave van de Lysozyme-structuur (Bron: Jawahar Swaminathan en MSD-medewerkers van het European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Dankzij de gemakkelijke verkrijgbaarheid en de kleine omvang was lysozym een ​​van de eerste enzymen waarvan de sequentie werd bepaald en waarvan de structuur werd bepaald door middel van röntgenstraling. Het wordt momenteel gebruikt als modelsysteem in de eiwitchemie, enzymologie, kristallografie en moleculaire biologie.

Lysozyme is een 'bacteriolytisch' enzym dat gespecialiseerd is in de hydrolyse van de β-1,4 glycosidebindingen die ontstaan ​​tussen N-acetylmuraminezuur en N-acetylglucosamine aanwezig in de peptidoglycaancelwand die vooral wordt blootgesteld in de gram-positieve bacteriën.

Het heeft verschillende functies, zowel spijsvertering als immunologisch, in alle organismen waar het tot expressie wordt gebracht en gebruikt als een biotechnologische hulpbron voor verschillende doeleinden.

kenmerken

Lysozymen worden uitgedrukt door de belangrijkste groepen levende organismen op de planeet, maar ze zijn bijzonder overvloedig bij dieren en van deze zijn ze verder gezuiverd en bestudeerd.

Bij mensen wordt lysozym in hoge concentraties aangetroffen in verschillende vloeistoffen en weefsels, zoals de lever, kraakbeen, speeksel, slijm en tranen. Het wordt tot expressie gebracht door hematopoëtische cellen en wordt ook aangetroffen in granulocyten, monocyten en macrofagen, evenals andere voorlopercellen in het beenmerg.

Lysozymen van plantaardige oorsprong hydrolyseren substraten die vergelijkbaar zijn met die welke worden gebruikt door andere nauw verwante enzymen die bekend staan ​​als chitinasen, om deze reden kunnen ze ook bindingen in chitine hydrolyseren, zij het met minder efficiëntie.

Soorten lysozymen bij dieren en hun kenmerken

In het dierenrijk zijn ten minste drie soorten lysozymen beschreven:

-De lysozymen type C ("C" " c onvencional" of " c hicken" betekent kip Engels)

-Lysozymen type G ("G" voor " g oose", wat gans betekent in het Engels) en

-Lysozymen type I ("I" van " i nvertebrates")

De drie klassen van lysozymen verschillen van elkaar wat betreft hun aminozuursequenties, hun biochemische kenmerken en hun enzymatische eigenschappen.

Type C lysozymen

Deze lysozymen worden beschouwd als de "model" enzymen van deze familie, aangezien ze als model hebben gediend voor studies van structuur en functie. Ze staan ​​bekend als type "C" van Engelse "kip" omdat ze voor het eerst geïsoleerd werden uit het wit van kippeneieren.

In deze klasse bevinden zich de lysozymen die door de meeste gewervelde dieren worden geproduceerd, vooral vogels en zoogdieren. Het bevat ook enzymen die aanwezig zijn in sommige geleedpotigen zoals Lepidoptera, Diptera, sommige spinachtigen en kreeftachtigen.

Het zijn kleine enzymen omdat ze een molecuulgewicht hebben dat niet hoger is dan 15 kDa. Het zijn basiseiwitten met hoge iso-elektrische punten.

Lysozymen type G

Het eerste lysozym van dit type werd geïdentificeerd in ganzeneiwit en is aanwezig in talrijke vogelsoorten zoals kippen, zwanen, struisvogels, casuarissen en andere.

In sommige gevallen komen lysozymen van type G meer voor dan lysozymen van type C in het eiwit van bepaalde vogels, terwijl in andere gevallen het tegenovergestelde waar is, lysozymen van type C komen meer voor.

Deze lysozymen zijn ook aanwezig in tweekleppige weekdieren en in sommige manteldieren. Ze zijn iets groter dan type C-eiwitten, maar hun molecuulgewicht is gewoonlijk niet hoger dan 25 kDa.

Type I lysozymen

Deze lysozymen komen voornamelijk voor bij ongewervelde dieren. Zijn aanwezigheid is vastgesteld bij ringwormen, stekelhuidigen, kreeftachtigen, insecten, weekdieren en nematoden, en het is afwezig bij zoogdieren en andere gewervelde dieren.

Ze hebben meer zure iso-elektrische punten dan die van type C- en type G-eiwitten.

Structuur

De drie soorten dierlijke enzymen die in de vorige sectie zijn beschreven, hebben redelijk vergelijkbare driedimensionale structuren.

Humaan lysozym is een type C lysozym en was de eerste van deze enzymen die werd bestudeerd en structureel gekarakteriseerd. Het is een klein eiwit van 130 aminozuurresiduen en wordt gecodeerd door een gen op chromosoom 12, dat 4 exons en 3 introns heeft.

De structuur is verdeeld in twee domeinen: het ene bekend als het α-domein en het andere als het β-domein . Het α-domein is samengesteld uit vier alfa-helices en het β-domein bestaat uit een antiparallelle β-plaat en een grote lus.

De katalytische plaats van het enzym bevindt zich in de spleet die wordt gevormd tussen beide domeinen en voor binding met het substraat heeft het glutaminezuur- en asparaginezuurresten. Bovendien heeft het ten minste zes "subsites", bekend als A, B, C, D, E en F, die zich kunnen binden aan zes opeenvolgende suikerresiduen.

Kenmerken

Lysozyme heeft niet alleen fysiologische functies bij de bescherming en bestrijding van bacteriële infecties in de organismen die het tot expressie brengen, maar, zoals gezegd, is het zeer nuttig geweest als een modelenzym vanuit chemisch, enzymatisch en structureel oogpunt.

In de huidige industrie wordt het erkend als een krachtig bactericide en wordt het gebruikt voor het conserveren van voedsel en medicijnen.

Dankzij de reactie die deze enzymen katalyseren, kunnen ze inwerken op verschillende bacteriepopulaties en de stabiliteit van hun wanden veranderen, wat zich vervolgens vertaalt in cellysis.

In combinatie met andere vergelijkbare enzymen kunnen lysozymen inwerken op zowel grampositieve als gramnegatieve bacteriën, zodat ze kunnen worden beschouwd als onderdelen van het antibacteriële "immuunsysteem" van verschillende klassen van organismen.

In de witte bloedcellen die aanwezig zijn in het bloed van zoogdieren, hebben deze enzymen belangrijke functies bij de afbraak van binnendringende micro-organismen, waardoor ze essentieel zijn voor het immuunsysteem van mensen en andere zoogdieren.

Lysozymen in planten vervullen in wezen dezelfde functies als in de dieren die ze tot expressie brengen, aangezien ze de eerste verdedigingslinie zijn tegen bacteriële pathogenen.

Referenties

1. Callewaert, L., en Michels, W. (2010). Lysozymen in het dierenrijk. J. Biosci. 35 (1), 127-160.
2. Merlini, G., en Bellotti, V. (2005). Lysozyme: een paradigmatisch molecuul voor het onderzoeken van eiwitstructuur, functie en misvouwing. Clinica Chimica Acta, 357, 168-172.
3. Mir, A. (1977). Lysozyme: een korte recensie. Postgraduate Medical Journal, 53, 257-259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Lysozyme bij vee: een gids voor selectie voor ziekte. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347-360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Structurele relaties in de Lysozyme Superfamily: Significant Evidence for Glycoside Hydrolase Signature Motifs. PLoS One, 5 (11), 1–10.