SARCOMERE: STRUCTUUR EN ONDERDELEN, FUNCTIES EN HISTOLOGIE - ANATOMIE EN FYSIOLOGIE - 2025

Een sarcomeer is de fundamentele functionele eenheid van skeletspier, dat wil zeggen skeletspier en hartspier. Skeletspier is het type spier dat wordt gebruikt bij willekeurige bewegingen, en de hartspier is de spier die deel uitmaakt van het hart.

Zeggen dat het sarcomeer de functionele eenheid is, betekent dat alle componenten die nodig zijn voor contractie in elk sarcomeer aanwezig zijn. In feite bestaat de skeletspier uit miljoenen kleine sarcomeren die individueel korter worden bij elke spiercontractie.

Microfoto van een sarcomeer (boven) en de weergave ervan (onder)

Hierin ligt het hoofddoel van de sarcomeer. Sarcomeren zijn in staat grote bewegingen op gang te brengen door tegelijk samen te trekken. Door zijn unieke structuur kunnen deze kleine eenheden de samentrekkingen van de spieren coördineren.

In feite zijn de contractiele eigenschappen van spieren een bepalend kenmerk van dieren, aangezien de beweging van dieren opmerkelijk soepel en complex is. Voortbeweging vereist een verandering in de lengte van de spier terwijl deze buigt, wat een moleculaire structuur vereist waardoor de spier korter kan worden.

Structuur en onderdelen

Als het skeletspierweefsel nauwkeurig wordt onderzocht, wordt een gestreept uiterlijk waargenomen dat strepen wordt genoemd. Deze "strepen" vertegenwoordigen een patroon van afwisselende banden, licht en donker, overeenkomend met verschillende eiwitfilamenten. Dat wil zeggen, deze strepen bestaan ​​uit ineengestrengelde eiwitvezels die elk sarcomeer vormen.

Myofibrils

Spiervezels bestaan ​​uit honderden tot duizenden samentrekkende organellen, myofibrillen genaamd; Deze myofibrillen zijn parallel gerangschikt om spierweefsel te vormen. De myofibrillen zelf zijn echter in wezen polymeren, dat wil zeggen herhalende eenheden van sarcomeren.

Myofibrillen zijn lange, vezelachtige structuren en zijn gemaakt van twee soorten eiwitfilamenten die op elkaar zijn gestapeld.

Myosin en actine

Myosine is een dikke vezel met een bolvormige kop en actine is een dunner filament dat in wisselwerking staat met myosine tijdens het proces van spiercontractie.

Een bepaalde myofibril bevat ongeveer 10.000 sarcomeren, die elk ongeveer 3 micron lang zijn. Hoewel elk sarcomeer klein is, overspannen verschillende geaggregeerde sarcomeren de lengte van de spiervezel.

Myofilamenten

Elk sarcomeer bestaat uit dikke en dunne bundels van de bovengenoemde eiwitten, die samen myofilamenten worden genoemd.

Door een deel van de myofilamenten te vergroten, kunnen de moleculen waaruit ze bestaan, worden geïdentificeerd. De dikke filamenten zijn gemaakt van myosine, terwijl de fijne filamenten zijn gemaakt van actine.

Actine en myosine zijn contractiele eiwitten die spierverkorting veroorzaken wanneer ze met elkaar in wisselwerking staan. Bovendien bevatten de dunne filamenten andere eiwitten met een regulerende functie, troponine en tropomyosine genaamd, die de interactie tussen contractiele eiwitten reguleren.

Kenmerken

De belangrijkste functie van het sarcomeer is om een ​​spiercel te laten samentrekken. Om dit te doen, moet het sarcomeer worden ingekort als reactie op een zenuwimpuls.

De dikke en dunne filamenten worden niet korter, maar glijden om elkaar heen, waardoor het sarcomeer korter wordt terwijl de filamenten dezelfde lengte behouden. Dit proces staat bekend als het glijdende filamentmodel van spiercontractie.

Het glijden van het filament genereert spierspanning, wat ongetwijfeld de belangrijkste bijdrage is van het sarcomeer. Deze actie geeft de spieren hun fysieke kracht.

Een snelle analogie hiervoor is de manier waarop een lange ladder kan worden uitgeschoven of opgevouwen, afhankelijk van onze behoeften, zonder de metalen onderdelen fysiek in te korten.

Myosin-betrokkenheid

Gelukkig geeft recent onderzoek een goed beeld van hoe deze slip werkt. De glijdende filamenttheorie is aangepast om te omvatten hoe myosine in staat is om actine aan te trekken om de lengte van het sarcomeer te verkorten.

In deze theorie bevindt de bolvormige kop van myosine zich dicht bij actine in een gebied dat het S1-gebied wordt genoemd. Dit gebied is rijk aan scharnierende segmenten die kunnen buigen en zo samentrekking vergemakkelijken.

S1-buiging kan de sleutel zijn om te begrijpen hoe myosine in staat is om langs actinefilamenten te "lopen". Dit wordt bereikt door het myosine S1-fragment, de contractie en de uiteindelijke afgifte ervan te cycleren.

Vereniging van myosine en actiba

Wanneer myosine en actine samenkomen, vormen ze uitbreidingen die "kruisbruggen" worden genoemd. Deze kruisbruggen kunnen worden gevormd en verbroken in de aanwezigheid (of afwezigheid) van ATP, het energetische molecuul dat contractie mogelijk maakt.

Wanneer ATP zich bindt aan het actinefilament, verplaatst het het naar een positie die zijn myosinebindende plaats blootlegt. Hierdoor kan de bolvormige kop van myosine zich aan deze site binden om de kruisbrug te vormen.

Deze vereniging zorgt ervoor dat de fosfaatgroep van ATP dissocieert, en dus begint myosine zijn functie. De myosine komt dan in een lagere energietoestand waar de sarcomeer kan verkorten.

Om de brug te doorbreken en myosine in de volgende cyclus weer aan actine te laten binden, is de binding van een ander ATP-molecuul aan myosine noodzakelijk. Dat wil zeggen, het ATP-molecuul is nodig voor zowel contractie als ontspanning.

Histologie

Histologische secties van de spier tonen de anatomische kenmerken van de sarcomeren. De dikke filamenten, samengesteld uit myosine, zijn zichtbaar en worden weergegeven als de A-band van een sarcomeer.

De dunne filamenten, bestaande uit actine, binden aan een eiwit in de Z-schijf (of Z-lijn), alfa-actinine genaamd, en zijn aanwezig over de hele lengte van de I-band en een deel van de A-band.

Het gebied waar de dikke en dunne filamenten elkaar overlappen, ziet er dicht uit, aangezien er weinig ruimte is tussen de filamenten. Dit gebied waar de dunne en dikke filamenten elkaar overlappen, is erg belangrijk voor spiercontractie, aangezien dit de plaats is waar de beweging van het filament begint.

De dunne filamenten strekken zich niet volledig uit tot in de A-banden, waardoor een centraal gebied van de A-band overblijft dat alleen dikke filamenten bevat. Dit centrale deel van band A lijkt iets lichter dan de rest van band A en wordt zone H genoemd.

Het midden van de H-zone heeft een verticale lijn die de M-lijn wordt genoemd, waar aanvullende eiwitten de dikke filamenten bij elkaar houden.

De belangrijkste componenten van de histologie van een sarcomeer worden hieronder samengevat:

Band A

Dikke filamentzone, samengesteld uit myosine-eiwitten.

Zone H

Centrale A-bandzone, zonder overlappende actine-eiwitten wanneer de spier ontspannen is.

Band I

Dunne filamentzone, samengesteld uit actine-eiwitten (zonder myosine).

Z-schijven

Het zijn de grenzen tussen aangrenzende sarcomeren, bestaande uit actine-bindende eiwitten loodrecht op het sarcomeer.

Lijn M

Centrale zone gevormd door accessoire eiwitten. Ze bevinden zich in het midden van de dikke myosinefilament, loodrecht op het sarcomeer.

Zoals eerder vermeld, treedt contractie op wanneer dikke filamenten snel achter elkaar langs dunne filamenten glijden om myofibrillen te verkorten. Een cruciaal onderscheid om te onthouden is echter dat de myofilamenten zelf niet samentrekken; het is de glijdende actie die hen de kracht geeft om in te korten of te verlengen.

Referenties

1. Clarke, M. (2004). Het glijdende filament op 50. Nature, 429 (6988), 145.
2. Hale, T. (2004) Inspanningsfysiologie: een thematische benadering (1st ed.). Wiley
3. Rhoades, R. & Bell, D. (2013). Medische fysiologie: principes voor klinische geneeskunde (4e ed.). Lippincott Williams & Wilkins.
4. Spudich, JA (2001). Het myosin swingende kruisbrugmodel. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2 (5), 387-392.
5. Thibodeau, P. (2013). Anatomie en fysiologie (8 ^ste ). Van Mosby, Inc.
6. Tortora, G. & Derrickson, B. (2012). Principes van anatomie en fysiologie (13e ed.). John Wiley & Sons Inc.