KERATINE: SOORTEN, STRUCTUUR, LOCATIE EN FUNCTIES - BIOLOGIE - 2025

De Keratine is een onoplosbare vezelachtige eiwit dat vormt het constructiedeel van de cellen en integumenten van vele organismen, in het bijzonder vertebraten. Het heeft zeer verschillende vormen en is chemisch gezien niet erg reactief.

De structuur werd voor het eerst beschreven door wetenschappers Linus Pauling en Robert Corey in 1951, terwijl ze de structuur van dierenhaar analyseerden. Deze onderzoekers gaven ook inzicht in de structuur van myosine in spierweefsel.

Alpha-keratine organisatieschema (Bron: Mlpatton via Wikimedia Commons)

Na collageen is het een van de belangrijkste eiwitten bij dieren en vertegenwoordigt het het grootste deel van het droge gewicht van haar, wol, nagels, klauwen en hoeven, veren, hoorns en een substantieel deel van de buitenste laag van de huid.

De elementen of "verhoornde" delen van dieren kunnen zeer verschillende morfologieën hebben die in grote mate afhangen van de functie die ze vervullen in elk specifiek organisme.

Keratine is een eiwit dat eigenschappen heeft die het een grote mechanische efficiëntie geven in termen van spanning en compressie. Het wordt geproduceerd door een speciaal type cel genaamd "keratinocyten", die gewoonlijk afsterven nadat het is geproduceerd.

Sommige auteurs bevestigen dat keratines op een weefsel- en stadiumspecifieke manier tot expressie worden gebracht. Bij mensen zijn er meer dan 30 genen die voor deze eiwitten coderen en ze behoren tot een familie die is geëvolueerd door verschillende ronden van genetische duplicatie.

Soorten keratines en hun structuur

Er zijn in wezen twee soorten keratines: α en β. Deze onderscheiden zich doordat ze een basisstructuur hebben die voornamelijk is samengesteld uit polypeptideketens die kunnen worden gewikkeld als alfa-helices (α-keratines) of parallel kunnen worden samengevoegd als de β-gevouwen vellen (β-keratines).

α-Keratins

Dit type keratine is het meest bestudeerd en het is bekend dat zoogdieren minstens 30 verschillende varianten van dit type keratine hebben. Bij deze dieren maken α-keratines deel uit van nagels, haar, hoorns, hoeven, stekels en epidermis.

Net als collageen bevatten deze eiwitten in hun structuur een overvloedige hoeveelheid kleine aminozuren zoals glycine en alanine, die de vorming van alfahelices mogelijk maken. De moleculaire structuur van een α-keratine bestaat uit drie verschillende gebieden: (1) de kristallijne fibrillen of helices, (2) de terminale domeinen van de filamenten en (3) de matrix.

De helices zijn twee en vormen een dimeer dat lijkt op een opgerolde spiraal die bij elkaar wordt gehouden dankzij de aanwezigheid van bindingen of disulfidebruggen (SS). Elk van de helices heeft ongeveer 3,6 aminozuurresiduen in elke draai die het maakt en bestaat uit ongeveer 310 aminozuren.

Deze gewikkelde spoelen kunnen vervolgens worden gecombineerd om een ​​structuur te vormen die bekend staat als een protofilament of protofibril, die het vermogen heeft om te worden geassembleerd met andere van hetzelfde type.

Protofilamenten bezitten niet-helixvormige N- en C-uiteinden die rijk zijn aan cysteïneresiduen en die zijn gehecht aan de kern of het matrixgebied. Deze moleculen polymeriseren om intermediaire filamenten te vormen met een diameter van bijna 7 nm.

Er worden twee soorten tussenfilamenten die uit keratine zijn samengesteld, onderscheiden: zure tussenfilamenten (type I) en basisch (type II). Deze zijn ingebed in een eiwitmatrix en de manier waarop deze filamenten zijn gerangschikt, heeft rechtstreeks invloed op de mechanische eigenschappen van de structuur die ze vormen.

In type I filamenten zijn de helices met elkaar verbonden door middel van drie "helixconnectors" die bekend staan ​​als L1, L12 en L2 en waarvan wordt aangenomen dat ze flexibiliteit bieden aan het helixdomein. In type II-filamenten zijn er ook twee subdomeinen die tussen de helixdomeinen liggen.

Voorbeeld van een structuur met α-keratines: haar

Als de structuur van een typisch haar wordt geanalyseerd, heeft het een diameter van ongeveer 20 micron en bestaat het uit dode cellen die opeengepakte macrofibrillen bevatten die parallel (naast elkaar) zijn georiënteerd.

Het haar van zoogdieren, zoals deze koe, is gemaakt van keratine (Bron: Frank Winkler via pixabay.com)

Macrofibrillen bestaan ​​uit microfibrillen, die een kleinere diameter hebben en met elkaar verbonden zijn door een amorfe proteïnesubstantie met een hoog zwavelgehalte.

Deze microfibrillen zijn groepen kleinere protofibrillen met een 9 + 2 organisatiepatroon, wat betekent dat negen protofibrillen twee centrale protofibrillen omringen; al deze structuren zijn in wezen samengesteld uit a-keratine.

Zachte keratine en harde keratine

Afhankelijk van hun zwavelgehalte kunnen α-keratines worden geclassificeerd als zachte keratine of harde keratine. Dit heeft te maken met de mechanische weerstand die wordt opgelegd door de disulfidebindingen in de eiwitstructuur.

De groep harde keratine omvat die welke deel uitmaken van het haar, hoorns en nagels, terwijl zachte keratine wordt vertegenwoordigd door de filamenten in de huid en likdoorns.

Disulfidebindingen kunnen worden verwijderd door een reductiemiddel toe te passen, zodat de structuren die uit keratine zijn samengesteld, niet gemakkelijk verteerbaar zijn voor dieren, tenzij ze darmen hebben die rijk zijn aan mercaptanen, zoals bij sommige insecten het geval is.

β-keratines

Β-keratines zijn veel sterker dan α-keratines en worden in reptielen en vogels aangetroffen als onderdeel van klauwen, schubben, veren en snavels. Bij gekko's bestaan ​​ook de microvilli op hun poten (paddenstoelen) uit dit eiwit.

De moleculaire structuur is samengesteld uit β-gevouwen vellen gevormd door antiparallelle polypeptideketens die met elkaar zijn verbonden door bindingen of waterstofbruggen. Deze kettingen vormen naast elkaar kleine, stijve en platte vlakken, licht gevouwen.

Waar is het en wat zijn zijn functies?

De functies van keratine zijn vooral gerelateerd aan het type structuur dat het opbouwt en waar het wordt aangetroffen in het lichaam van het dier.

Net als andere vezelige eiwitten verleent het stabiliteit en structurele stijfheid aan cellen, aangezien het tot de grote familie van eiwitten behoort die bekend staat als de familie van tussenliggende filamenten, die eiwitten zijn van het cytoskelet.

In bescherming en dekking

De bovenste laag van de huid van hogere dieren heeft een groot netwerk van tussenliggende filamenten gevormd door keratine. Deze laag wordt de epidermis genoemd en is bij mensen tussen de 30 micron en 1 nm dik.

De epidermis fungeert als een beschermende barrière tegen verschillende soorten mechanische en chemische stress en wordt gesynthetiseerd door een speciaal type cel dat "keratinocyten" wordt genoemd.

Naast de epidermis is er een nog meer externe laag die constant wordt afgestoten en bekend staat als het stratum corneum, dat vergelijkbare functies vervult.

Doornen en stekels worden ook door verschillende dieren gebruikt voor hun eigen bescherming tegen roofdieren en andere agressors.

Het "pantser" van de Pangolins, kleine insectenetende zoogdieren die in Azië en Afrika leven, is ook samengesteld uit "schubben" van keratine die hen beschermen.

In verdediging en andere functies

De hoorns worden waargenomen bij dieren van de familie Bovidae, dat wil zeggen bij koeien, schapen en geiten. Het zijn zeer sterke en resistente structuren en de dieren die ze hebben, gebruiken ze als organen van verdediging en verkering.

De hoorns worden gevormd door een benig centrum dat bestaat uit "sponsachtig" bot dat bedekt is met huid die uitsteekt vanaf het achterste deel van de schedel.

Nagels zijn een ander voorbeeld van lichaamsdelen die uit keratine bestaan ​​(Bron: Adobe Stock via pixabay.com)

De klauwen en spijkers dienen, naast hun functie bij het voeren en in bedwang houden van dieren, ook als "wapens" ter verdediging tegen aanvallers en roofdieren.

De snavels van de vogels dienen verschillende doelen, waaronder onder andere voedsel, verdediging, verkering, warmte-uitwisseling en verzorging. Bij vogels komen in de natuur meerdere soorten snavels voor, vooral wat betreft vorm, kleur, grootte en sterkte van de bijbehorende kaken.

De snavels zijn, net als de hoorns, samengesteld uit een benig midden dat uitsteekt vanaf de schedel en bedekt met sterke vellen β-keratine.

De tanden van dieren zonder mandibulatie ("voorouderlijke" gewervelde dieren) zijn samengesteld uit keratine en hebben, net als de tanden van "hogere" gewervelde dieren, meerdere functies bij het voeden en verdedigen.

Onderweg

De hoeven van veel herkauwers en hoefdieren (paarden, ezels, elanden, etc.) zijn gemaakt van keratine, zijn zeer resistent en zijn ontworpen om de benen te beschermen en te helpen bij het bewegen.

Veren, die ook door vogels worden gebruikt om zich te verplaatsen, zijn gemaakt van β-keratine. Deze structuren hebben ook functies in camouflage, verkering, thermische isolatie en ondoordringbaarheid.

De veren en snavel van vogels zijn ook samengesteld uit keratine (Bron: Couleur, via pixabay.com)

In de industrie

De textielindustrie is een van de belangrijkste exploitanten van verhoornde structuren, antropocentrisch gesproken. De wol en het haar van veel dieren is belangrijk op industrieel niveau, omdat er verschillende kledingstukken mee worden vervaardigd die vanuit verschillende oogpunten voor mannen bruikbaar zijn.

Referenties

1. Koolman, J., en Roehm, K. (2005). Color Atlas of Biochemistry (2e ed.). New York, VS: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemie (3e ed.). San Francisco, Californië: Pearson.
3. Nelson, DL en Cox, MM (2009). Lehninger Principles of Biochemistry. Omega Editions (5e ed.).
4. Pauling, L., en Corey, R. (1951). De structuur van haar, spieren en aanverwante eiwitten. Chemistry, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., en James, W. (1994). Keratine en keratinisatie. Journal of the American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Van. (2010). Een overzicht van op keratine gebaseerde biomaterialen voor biomedische toepassingen. Materialen, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). De moleculaire genetica van keratinestoornissen. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347-364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biochemie (3e ed.). Redactioneel Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratine: structuur, mechanische eigenschappen, voorkomen in biologische organismen en inspanningen voor bioinspiratie. Vooruitgang in materiaalkunde.