De peptidoglycanen zijn de belangrijkste componenten van de celwand van bacteriën. Ze staan ook bekend als "mureïnezakjes" of gewoon "mureïne" en hun eigenschappen verdelen bacteriën in twee grote groepen: gramnegatief en grampositief.
Gram-negatieve bacteriën onderscheiden zich door het feit dat ze een peptidoglycaanlaag hebben tussen hun binnenste en buitenste celmembranen, terwijl grampositieve bacteriën ook een laag van deze verbinding hebben, maar deze bevindt zich alleen op het buitenste deel van het plasmamembraan.
Schematische voorstelling van de structuur van peptidoglycaan in E. coli (Bron: Yikrazuul / publiek domein via Wikimedia Commons)
Bij gramnegatieve bacteriën neemt peptidoglycaan ongeveer 10% van de celwand in, in tegenstelling tot grampositieve bacteriën kan de peptidoglycaanlaag ongeveer 90% van de celwand innemen.
De structuur van het "netwerk" -type, gevormd door peptidoglycaanmoleculen, is een van de factoren die bacteriën een grote weerstand tegen externe agentia geeft. De structuur bestaat uit lange ketens van glycanen die zich associëren om een open netwerk te vormen dat het hele cytosolische membraan bedekt.
De ketens van dit macromolecuul hebben een gemiddelde lengte van 25 tot 40 eenheden aangehechte disacchariden, hoewel is gevonden dat bacteriesoorten disaccharideketens van meer dan 100 eenheden bezitten.
Peptidoglycaan neemt ook deel aan het transport van moleculen en stoffen van de intracellulaire ruimte naar de extracellulaire omgeving (het oppervlak), aangezien de voorlopermoleculen van deze verbinding in het cytosol worden gesynthetiseerd en naar de buitenkant van de cel worden geëxporteerd.
Synthese van peptidoglycanen
De synthese van peptidoglycaan omvat meer dan twintig verschillende reacties, die plaatsvinden op drie verschillende plaatsen in de bacteriële cel. Het eerste deel van het proces is waar de peptidoglycaanprecursoren worden gegenereerd en dit gebeurt in het cytosol.
Aan de binnenkant van het cytosolische membraan vindt de synthese van lipide-tussenproducten plaats en het laatste deel, waar de polymerisatie van peptidoglycanen plaatsvindt, vindt plaats in de periplasmatische ruimte.
Werkwijze
De voorlopers uridine-N-acetylglucosamine en uridine-N-acetylmuraminezuur worden in het cytoplasma gevormd uit fructose-6-fosfaat en door reacties gekatalyseerd door drie transpeptidase-enzymen die achtereenvolgens werken.
De assemblage van de pentapeptideketens (L-alanine-D-glutamine-diaminopimelinezuur-D-alanine-D-alanine) wordt stapsgewijs geproduceerd door de werking van ligase-enzymen die stap voor stap het aminozuur alanine toevoegen, een residu van D-glutamine, een ander van diaminopimelinezuur en een ander dipeptide D-alanine-D-alanine.
Een integraal membraaneiwit genaamd fosfo-N-acetylmuramyl-pentapeptide-transferase, dat zich aan de binnenkant bevindt, katalyseert de eerste synthesestap in het membraan. Dit voert de overdracht van uridine-N-acetylmuraminezuur uit het cytoplasma naar bactoprenol (een lipide of hydrofobe alcohol).
Bactoprenol is een transporter die wordt geassocieerd met de binnenkant van het celmembraan. Wanneer uridine-N-acetylmuraminezuur bindt aan bactoprenol, wordt het complex gevormd dat bekend staat als lipide I. Vervolgens voegt een transferase een tweede molecuul toe, het pentapeptide, en wordt een tweede complex dat bekend staat als lipide II gevormd.
Lipide II is dan samengesteld uit uridine-N-acetylglucosamine, uridine-N-acetylmuraminezuur, L-alanine, D-glucose, diaminopimelinezuur en het dipeptide D-alanine-D-alanine. Ten slotte worden op deze manier de voorlopers van buitenaf in het macromoleculaire peptidoglycaan opgenomen.
Het transport van lipide II van de binnenkant naar de binnenkant van het cytoplasma is de laatste stap in de synthese en wordt gekatalyseerd door een enzym "muramic flipase", dat verantwoordelijk is voor het opnemen van het nieuw gesynthetiseerde molecuul in de extracellulaire ruimte waar het zal kristalliseren. .
Structuur
Peptidoglycaan is een heteropolymeer dat bestaat uit lange koolhydraatketens die elkaar kruisen met korte peptideketens. Dit macromolecuul omgeeft het gehele buitenoppervlak van de bacteriecel, heeft een “stevige mesh” en integrale vorm, maar wordt gekenmerkt door een groot elastisch vermogen.
De koolhydraat- of koolhydraatketens zijn opgebouwd uit herhalingen van disacchariden die afwisselend aminosuikers bevatten zoals N-acetylglucosamine en N-acetylmuraminezuur.
Grafische benadering van de roosterstructuur van peptidoglycaan (Bron: Bradleyhintze / CC0 via Wikimedia Commons)
Elke disaccharide bindt zich aan de andere via een β (1-4) glycosidebinding, die in de periplasmatische ruimte wordt gevormd door de werking van een transglycosylase-enzym. Tussen gramnegatieve en grampositieve bacteriën zijn er verschillen in de volgorde van de componenten die deel uitmaken van het peptidoglycaan.
Peptidoglycaan in gramnegatieve cellen
Peptidoglycaan heeft in zijn structuur een D-lactylgroep gehecht aan N-acetylmuraminezuur, waardoor de covalente verankering van korte peptideketens (meestal met een lengte van twee tot vijf aminozuren) via een amidebinding mogelijk is.
Peptidoglycaan in gram-positieve cel
De assemblage van deze structuur vindt plaats in het celcytoplasma tijdens de eerste fase van de biosynthese van peptidoglycanen. Alle peptideketens die worden gevormd, hebben aminozuren in de D- en L-configuratie, die worden gesynthetiseerd door racemase-enzymen uit de L- of D-vorm van het overeenkomstige aminozuur.
Alle peptidoglycanketens hebben ten minste één aminozuur met dibasische kenmerken, aangezien hierdoor het netwerk tussen aangrenzende ketens van de celwand kan worden gevormd en verstrengeld.
Kenmerken
Peptidoglycaan heeft ten minste 5 hoofdfuncties voor bacteriële cellen, namelijk:
- Bescherm de integriteit van de cellen tegen interne en / of externe veranderingen in osmotische druk, waardoor bacteriën ook bestand zijn tegen extreme temperatuurveranderingen en kunnen overleven in hypotone en hypertone omgevingen met betrekking tot hun interieur.
- Bescherm de bacteriële cel tegen aantasting door pathogenen: het rigide peptidoglycaannetwerk vormt een fysieke barrière die moeilijk te overwinnen is voor veel externe infectieuze agentia.
- Behoudt celmorfologie: veel van de bacteriën profiteren van hun specifieke morfologie om een groter oppervlak te hebben en op hun beurt in staat te zijn om een grotere hoeveelheid van de elementen te verwerven die deelnemen aan hun metabolisme om energie op te wekken. Veel bacteriën leven onder ongelooflijke externe druk en het behouden van hun morfologie is essentieel om in dergelijke omstandigheden te kunnen overleven.
- Het fungeert als ondersteuning voor vele structuren die zijn verankerd aan de celwand van bacteriën. Veel structuren, zoals trilharen, hebben bijvoorbeeld een stevig anker in de cel nodig, maar geven ze tegelijkertijd de mogelijkheid om in de extracellulaire omgeving te bewegen. De verankering in de celwand geeft de trilharen deze bijzondere mobiliteit.
- Reguleert groei en celdeling. De stijve structuur die de celwand betekent, vormt een barrière voor de cel om een beperkte uitzetting te hebben tot een bepaald volume. Het regelt ook dat celdeling niet op een ongeordende manier door de cel verloopt, maar eerder op een specifiek punt.
Referenties
- Helal, AM, Sayed, AM, Omara, M., Elsebaei, MM en Mayhoub, AS (2019). Peptidoglycaan-paden: er zijn er nog meer. RSC gaat vooruit, 9 (48), 28171-28185.
- Quintela, J., Caparrós, M., & de Pedro, MA (1995). Variabiliteit van structurele peptidoglycaanparameters in gramnegatieve bacteriën. FEMS-microbiologiebrieven, 125 (1), 95-100.
- Rogers, HJ (1974). Peptidoglycanen (muropeptiden): structuur, functie en variaties. Annals of the New York Academy of Sciences, 235 (1), 29-51.
- Vollmer, W. (2015). Peptidoglycaan. In Molecular Medical Microbiology (pp. 105-124). Academische pers.
- Waldemar Vollmer, Bernard Joris, Paulette Charlier, Simon Foster, Bacteriële peptidoglycaan (mureïne) hydrolasen, FEMS Microbiology Reviews, jaargang 32, nummer 2, maart 2008, pagina's 259-286.