OXYHEMOGLOBINE: KENMERKEN, STRUCTUUR EN BINDINGSCURVE - BIOLOGIE - 2025

Of xyhemoglobine is de naam die aan hemoglobine wordt gegeven wanneer het zich bindt aan zuurstof. Hemoglobine is een eiwit dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen en waarvan de belangrijkste functie is om zuurstof van de longen naar de weefsels te transporteren.

De eerste levende wezens waren eencellig en leefden in een vloeibare omgeving waaruit ze zich voedden en waaruit ze hun afval verwijderden, zoals sommige organismen die tegenwoordig bestaan. Onder deze omstandigheden worden deze processen bereikt door eenvoudige diffusiemechanismen, aangezien de celwand in nauw contact staat met het medium dat deze levert.

Oxyhemoglobine dissociatiecurve (Bron: Ratznium op Engelse Wikipedia Latere versies werden geüpload door Aaronsharpe op en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

De ontwikkeling van steeds complexere meercellige organismen impliceerde dat de interne cellen zich aanzienlijk van de omgeving verwijderden, zodat de diffusiemechanismen als enige bron van voorziening onvoldoende werden.

Zo werden gespecialiseerde systemen ontwikkeld om voedingsstoffen en gassen te verkrijgen, zoals het spijsverteringssysteem en het ademhalingssysteem, evenals transportmechanismen om die voedingsstoffen en gassen dichter bij de cel te brengen: het cardiovasculaire systeem.

Om energie te produceren in de vorm van ATP-moleculen hebben cellen zuurstof nodig. Omdat ATP niet kan worden opgeslagen, moet het constant worden gesynthetiseerd, wat betekent dat de cellen een permanente behoefte aan zuurstof hebben.

Hemoglobine kwam evolutionair gezien naar voren als een gastransporteur die het probleem van zuurstoftransport van de omgeving naar de cel "oploste".

Kenmerken en structuur

Om de kenmerken en structuur van oxyhemoglobine te bespreken, is het noodzakelijk om naar hemoglobine te verwijzen, aangezien oxyhemoglobine niets meer is dan hemoglobine dat aan zuurstof is gebonden. Daarom zullen hierna de gewrichtskarakteristieken van het molecuul in aanwezigheid of niet van het gas in kwestie worden beschreven.

Waar is hemoglobine voor?

Hemoglobine is nodig om zuurstof naar de weefsels te transporteren in de hoeveelheid en snelheid die deze rechtvaardigen, aangezien zuurstof zo weinig oplosbaar is in het bloed dat het transport ervan door diffusie onvoldoende zou zijn om de weefselbehoeften te leveren.

Hoe ziet een hemoglobinemolecuul eruit?

Hemoglobine is een tetrameer eiwit (dat vier subeenheden heeft), heeft een bolvorm en een molecuulmassa van 64 kDa.

De vier subeenheden vormen een enkele functionele eenheid, waarbij ze elkaar wederzijds beïnvloeden. Elke subeenheid is samengesteld uit een polypeptideketen, globine en een prothetische groep, de heem- of "heem" ​​-groep, die als cofactor werkt en niet uit aminozuren bestaat; dat wil zeggen, het is geen proteïne in de natuur.

Globine komt voor in twee vormen: alfaglobine en bètaglobine. Het hemoglobinetetrameer bestaat uit een paar alfaglobineketens (van 141 aminozuren) en een paar bètaglobineketens (van 146 aminozuren).

Elk van de vier polypeptideketens is vastgemaakt aan een heemgroep, die in het midden een ijzeratoom in een ferro-toestand heeft (Fe2 +).

Hoe is de heemgroep?

De heemgroep is een porfyrinering die is opgebouwd uit vier pyrrolische ringen (heterocyclische aromatische verbindingen met de formule C4H5N) verbonden door methylbruggen. Het ijzer in de ferro-toestand in het midden is via gecoördineerde stikstofbindingen aan de structuur gebonden.

Elke heemgroep kan binden aan één zuurstofmolecuul, dus elk hemoglobinemolecuul kan slechts 4 moleculen van het gas binden.

Het menselijk lichaam bevat ongeveer 2,5 x 1013 erytrocyten, de bloedcellen die hemoglobine maken en transporteren. Elke erytrocyt heeft ongeveer 280 miljoen hemoglobinemoleculen en kan dus meer dan 1 miljard zuurstofmoleculen dragen.

Hoe wordt oxyhemoglobine gevormd?

Oxyhemoglobine wordt gevormd na de vereniging van een zuurstofatoom met elk ijzeratoom in de ferro-toestand die in elke heemgroep van het hemoglobinemolecuul wordt aangetroffen.

De term oxyhemoglobine verwijst dan naar een geoxygeneerd en niet chemisch geoxideerd hemoglobine, aangezien het geen elektron verliest bij combinatie met zuurstof en ijzer in een ferro-toestand blijft.

Oxygenatie veroorzaakt een verandering in de quaternaire structuur van het molecuul, dat wil zeggen een verandering in conformatie die kan worden overgedragen van de globineketens naar de heemgroep en vice versa.

Wat is de maximale hoeveelheid zuurstof die hemoglobine kan vervoeren?

Hemoglobine kan maximaal vier zuurstofmoleculen in zijn structuur binden. Als het molaire volume van ideale gassen 22,4 l / mol is, zal één mol hemoglobine (64.500 g) binden met 89,6 liter zuurstof (4 mol O2 x 22,4 l / mol).

Dus elke gram hemoglobine moet zich binden met 1,39 ml O2 om 100% verzadigd te zijn (89,6 l / 64500 g x (1000 ml / l)).

In de praktijk geven bloedtesten iets lagere resultaten, aangezien er kleine hoeveelheden methemoglobine (geoxideerd hemoglobine) en carboxyhemoglobine (hemoglobine + koolmonoxide (CO)) zijn die geen zuurstof kunnen binden.

Hiermee rekening houdend, stelt de "Hüfner" -regel dat 1 g hemoglobine in het bloed een maximale capaciteit heeft om zuurstof te binden van 1,34 ml.

Oxyhemoglobine-bindende curve

Het aantal zuurstofmoleculen dat aan een hemoglobinemolecuul kan binden, hangt af van de partiële zuurstofdruk of PO2. Bij afwezigheid van zuurstof wordt hemoglobine gedeoxygeneerd, maar naarmate PO2 toeneemt, neemt het aantal zuurstofatomen dat aan hemoglobine bindt toe.

Het proces waarbij zuurstof aan hemoglobine wordt gebonden, afhankelijk van de partiële zuurstofdruk. Bij het plotten wordt het resultaat de "oxyhemoglobinecurve" genoemd en heeft het een karakteristieke 'S' of sigmoïde vorm.

Afhankelijk van de PO2 zal hemoglobine minder of beter in staat zijn om de zuurstof die het vervoert, af te geven of af te geven, maar ook om ermee geladen te worden.

In het gebied tussen 10 en 60 mmHg druk wordt bijvoorbeeld het steilste deel van de curve verkregen. In deze toestand kan hemoglobine gemakkelijk grote hoeveelheden O2 afgeven. Dit is de aandoening die wordt bereikt in de weefsels.

Wanneer PO2 tussen 90 en 100 mmHg (12 tot 13 kPa) ligt, is hemoglobine bijna 100% verzadigd met O2; en wanneer arteriële PO2 60 mmHg (8 kPa) is, is de verzadiging met O2 nog steeds zo hoog als 90%.

In de longen zijn dit de heersende omstandigheden (druk tussen 60 en 100 mmHg), en hierdoor kunnen de hemoglobinemoleculen die aanwezig zijn in de erytrocyten worden geladen met zuurstof.

Deze sigmoïde vorm die de oxyhemoglobinecurve tekent, zorgt ervoor dat dit eiwit zich gedraagt ​​als een uitstekende longlader, een zeer efficiënte transporteur in arterieel bloed en een uitstekende O2-donor in weefsels, in verhouding tot de lokale stofwisseling. dat wil zeggen, op aanvraag.

Referenties

1. Fox, SI (2006). Human Physiology, 9e editie (blz. 501-502). McGraw-Hill-pers, New York, VS.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA en Rodwell, VW (2014). Harper's geïllustreerde biochemie. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochemistry (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fysiologie. (3e uitgave) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Fysiologische basis van de medische praktijk. Williams & Wilkins