De ovalbumine is het meest voorkomende eiwit in de "duidelijke" vogeleieren. Het behoort tot de familie van eiwitten die bekend staat als "serpin" of "serineproteaseremmer", een zeer diverse groep eukaryote eiwitten (waaronder meer dan 300 homologe eiwitten).
Het was een van de eerste eiwitten die met grote zuiverheid werden geïsoleerd en, dankzij zijn verrassende overvloed in de voortplantingsstructuren van vogels, wordt het veel gebruikt als een 'model' bij de voorbereiding van 'standaarden' voor de studie van de structuur, de eigenschappen, de synthese en afscheiding van veel eiwitten.
Moleculaire structuur van ovalbumine (Bron: Jawahar Swaminathan en MSD-medewerkers van het European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
In procenten uitgedrukt omvat ovalbumine tussen 60 en 65% van het totale eiwitgehalte van eiwit, maar in tegenstelling tot de andere leden van de Serpin-eiwitfamilie, heeft het geen activiteit als proteaseremmer.
Het wit van kippeneieren bevat ook andere eiwitten:
- Ovotransferrine, ook wel conalbumine genoemd, vertegenwoordigt 13% van het totale eiwitgehalte van het wit
- Ovomucoid, een glycoproteïne dat 11% van het totaal uitmaakt
- Ovomucin, een ander gesulfateerd glycoproteïne dat 3,5% vertegenwoordigt
- Lysozym of muramidase, dat ook 3,5% van het totale eiwit van het wit uitmaakt
- Globulines, die 4% vertegenwoordigen
De synthese van ovalbumine vindt plaats uit een mengsel van tussenliggende peptiden tijdens de doorvoer van het ei door de eileider van vogels en er zijn berichten dat de transcriptie van de betrokken genen alleen plaatsvindt als reactie op de aanwezigheid van oestrogeen, een geslachtshormoon.
Structuur
Ovalbumine is een monomeer fosfoglycoproteïne met een molecuulgewicht van ongeveer 45 kDa en een iso-elektrisch punt van bijna 4,5. In zijn structuur zijn er daarom talloze locaties voor fosforylering en glycosylering, wat zeer algemene posttranslationele modificaties in eiwitten zijn.
Dit eiwit wordt gecodeerd door een gen van 7.700 basenparen, gekenmerkt door de aanwezigheid van 8 exons afgewisseld met 7 introns, dus het vermoeden bestaat dat zijn boodschapper meerdere post-transcriptionele modificaties ondergaat om het rijpe eiwit op te leveren.
Het ovalbumine uit kippeneieren heeft 386 aminozuurresten en het is aangetoond dat de zuivere vorm van dit eiwit bestaat uit drie subklassen die bekend staan als A1, A2 en A3, gekenmerkt door het bevatten van respectievelijk twee, één en geen fosfaatgroepen.
Wat betreft de tertiaire structuur, onthult de aminozuursequentie van ovalbumine de aanwezigheid van 6 cysteïneresiduen, waartussen vier disulfidebruggen worden gevormd. Bovendien hebben enkele structurele onderzoeken aangetoond dat het N-terminale uiteinde van dit eiwit is geacetyleerd.
S-
Wanneer de eieren worden bewaard, wordt de structuur van ovalbumine gewijzigd, waardoor wat in de literatuur bekend staat als S-ovalbumine, een stabielere vorm is tegen hitte en die wordt gevormd door uitwisselingsmechanismen tussen disulfiden en sulfhydrylen.
Naast de bewaartemperatuur wordt deze "vorm" van ovalbumine ook gevormd afhankelijk van de interne pH van de eieren, die kan worden verwacht in elk type eiwit in de natuur.
S-ovalbumine is dus waaraan sommige overgevoeligheidsreacties worden toegeschreven die sommige mensen lijden na het eten van eieren.
Kenmerken
Ondanks het feit dat ovalbumine tot een familie van eiwitten behoort die wordt gekenmerkt door hun activiteit als proteaseremmers, heeft het geen remmende activiteit en is de functie ervan niet volledig opgehelderd.
Er wordt echter verondersteld dat een mogelijke functie van dit enzym het transport en de opslag van metaalionen van en naar het embryo is. Andere auteurs hebben voorgesteld dat het ook als voedingsbron voor het embryo functioneert tijdens zijn groei.
Vanuit een experimenteel oogpunt vertegenwoordigt ovalbumine een van de belangrijkste "model" -eiwitten voor verschillende structurele, functionele, synthese- en eiwitsecretiestudiesystemen, en daarom is het erg belangrijk geweest voor de vooruitgang in wetenschappelijke zaken.
Functies voor de voedingsindustrie
Omdat het bovendien een van de meest voorkomende eiwitten is in kippeneiwit, is dit een uiterst belangrijk eiwit voor de voeding van mensen en andere dieren die de eieren van verschillende vogels eten.
In het culinaire aspect worden ovalbumine, evenals de rest van de eiwitten in eiwit, gebruikt vanwege hun functionele eigenschappen, met name voor het vermogen om te schuimen, een proces waarbij de polypeptiden worden gedenatureerd en het luchtgrensvlak vormt. / stabiele vloeistof die kenmerkend is voor de genoemde toestand van verspreiding.
Denaturatie
Omdat ovalbumine talrijke sulfhydrylgroepen heeft, is het een redelijk reactief en gemakkelijk gedenatureerd eiwit.
De denaturatietemperatuur van ovalbumine ligt tussen 84 en 93 ° C, 93 is degene die de S-ovalbumine-vorm kenmerkt, die stabieler is bij hogere temperaturen. Denaturatie van ovalbumine door warmte resulteert in de vorming van de karakteristieke witachtige "gels" die worden waargenomen tijdens het koken van eieren.
Gebakken eieren (Bron: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
PH is ook een belangrijke factor bij het beschouwen van de denaturatie van dit eiwit, evenals het type en de concentratie van zouten. Voor ovalbumine is de denaturerende pH ongeveer 6,6.
Onder verschillende denaturatieomstandigheden hebben ovalbumine-moleculen een sterke neiging tot aggregatie, een proces dat gewoonlijk kan worden versneld door toevoeging van zouten en verhoging van de temperatuur.
Het vermogen van ovalbumine en andere eiwitproteïnen om bij verhitting gelachtige structuren te vormen, evenals hun vermogen om zich te binden aan watermoleculen en als emulgatoren te functioneren, geven hen hun belangrijkste functionele kenmerken en daarom worden ze vooral in de voedingsindustrie zo uitgebuit.
Het denaturatieproces van dit eiwit is erg nuttig geweest voor het onderzoeken van de overgangsmechanismen tussen vaste en geltoestanden, evenals voor het bestuderen van het effect dat verschillende soorten zouten hebben bij verschillende concentraties (ionsterkte) op de integriteit. van eiwitten.
Referenties
- Huntington, JA en Stein, PE (2001). Structuur en eigenschappen van ovalbumine. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Onomkeerbare thermische denaturatie en vorming van lineaire aggregaten van ovalbumine. Voedsel Hydrocolloïden, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). De volledige aminozuursequentie van kippen-ovalbumine. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (Eds.). (2011). Handboek van voedseleiwitten. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). De ovalbumine-familie van serpine-eiwitten. FEBS letters, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS en Theis, HW (1959). Biosynthese van ovalbumine. Nature, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Food Materials Science in Egg Powder Industry. In de rol van materiaalkunde in voedselbiotechniek (pp. 505-537). Academische pers.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Door warmte geïnduceerde denaturatie en aggregatie van ovalbumine bij neutrale pH beschreven door onomkeerbare eerste-orde kinetiek. Eiwitwetenschap: een publicatie van de Protein Society, 12 (12), 2693-2703.