MYOFILAMENTEN: TYPEN, STRUCTUUR EN ORGANISATIE - BIOLOGIE - 2026

De myofilamenten zijn contractiele eiwitten van myofibrillen, die structurele eenheden zijn van spiercellen, cellen die langwerpig zijn, spiervezels genoemd.

Spiervezels en hun componenten hebben een bepaalde naam. Het membraan, het cytoplasma, de mitochondriën en het endoplasmatisch reticulum staan ​​bijvoorbeeld bekend als respectievelijk sarcolemma, sarcoplasma, sarcosomen en sarcoplasmatisch reticulum.

Structuur van myofilamenten (Bron: Mikael Häggström, gebruikt met toestemming. Via Wikimedia Commons)

Op dezelfde manier worden de contractiele elementen binnenin samen myofibrillen genoemd; en de contractiele eiwitten die myofibrillen vormen, worden myofilamenten genoemd.

Er zijn twee soorten myofilamenten: dun en dik. De dunne filamenten bestaan ​​voornamelijk uit drie eiwitten: F-actine, tropomyosine en troponine. De dikke filamenten, van hun kant, bestaan ​​uitsluitend uit een ander eiwit dat bekend staat als myosine II.

Naast deze zijn er andere eiwitten die zijn geassocieerd met zowel dikke als dunne filamenten, maar deze hebben geen contractiele functies, maar eerder structurele, waaronder, om er maar een paar te noemen, titine en nebuline.

Soorten spiervezels

De specifieke opstelling van de myofilamenten waaruit de myofibrillen bestaan, geeft aanleiding tot twee soorten spiervezels: dwarsgestreepte spiervezels en gladde spiervezels.

Gegroefde spiervezels vertonen, wanneer ze onder een optische microscoop worden onderzocht, een patroon van strepen of transversale banden die zich over hun gehele oppervlak herhalen en die de naam geven aan de spier die ze bevat, van dwarsgestreepte spieren. Er zijn twee soorten dwarsgestreepte spiervezels, skeletaal en hart.

Spiervezels die dit patroon van dwarsbanden niet vertonen, worden gladde vezels genoemd. Zij zijn degenen die de spieren van de vaatwanden en de ingewanden vormen.

Structuur

Dunne myofilamenten

Deze myofilamenten zijn samengesteld uit F-actine en twee geassocieerde eiwitten: tropomyosine en troponine, die regulerende functies hebben.

F-actine, of filamenteus actine, is een polymeer van een ander kleiner globulair eiwit genaamd G-actine of globulair actine, met een molecuulgewicht van ongeveer 42 kDa. Het heeft een bindingsplaats voor myosine en is gerangschikt in twee ketens die zijn gerangschikt als een dubbele helix die is samengesteld uit ongeveer 13 monomeren per omwenteling.

F-actine-filamenten worden gekenmerkt door twee polen: de ene positief, gericht naar de Z-schijf en de andere negatief, gericht naar het midden van de sarcomeer.

Tropomyosine bestaat ook uit een dubbele-helix-polypeptide dubbele keten. Het is een eiwit van 64 kDa dat filamenten vormt die zich bevinden in de groeven die zijn achtergelaten door de dubbele helixketens van de dunne F-actine-filamenten, alsof ze de lege ruimtes in de helix "opvullen".

In rust bedekt of "bedekt" tropomyosine de bindingsplaatsen van actine voor myosine, waardoor de interactie van beide eiwitten wordt voorkomen, wat spiercontractie veroorzaakt. Rond elk dun filament en ongeveer 25-30 m vanaf het begin van elk tropomyosine bevindt zich een ander eiwit dat troponine wordt genoemd.

Troponine (Tn) is een eiwitcomplex dat bestaat uit drie bolvormige polypeptidesubeenheden, troponine T, C en I. Elk tropomyosinemolecuul heeft een geassocieerd troponinecomplex dat het reguleert, en samen zijn ze verantwoordelijk voor de regulatie van initiatie en beëindiging. van spiercontractie.

Dikke myofilamenten

De dikke filamenten zijn polymeren van myosine II, die 510 kDa wegen en zijn opgebouwd uit twee zware ketens van elk 222 kDa en vier lichte ketens. Lichte ketens zijn van twee typen: 18 kDa essentiële lichte ketens en 22 kDa gereguleerde lichte ketens.

Elke zware ketting van myosin II heeft de vorm van een staaf met een kleine bolvormige kop aan het uiteinde die bijna 90 ° uitsteekt en twee bindingsplaatsen heeft, één voor actine en één voor ATP. Daarom behoren deze eiwitten tot de familie van ATPasen.

Een dik filament bestaat uit meer dan 200 myosine II-moleculen. De bolvormige kop van elk van deze moleculen werkt als een "peddel" tijdens contractie, waarbij het actine waaraan het is vastgemaakt wordt geduwd zodat het naar het midden van het sarcomeer glijdt.

Organisatie

In een skeletale dwarsgestreepte spiervezel bezetten de myofibrillen het grootste deel van het sarcoplasma en zijn ze gerangschikt in geordende, longitudinale clusters door de cel.

In een lengtedoorsnede gezien met een optische microscoop, worden lichte banden waargenomen, banden I genoemd, en donkere banden, banden A genoemd. Deze banden komen overeen met de geordende rangschikking van de myofibrillen, en dus met de myofilamenten waaruit ze bestaan.

In het midden van Band I is er een donkere en dunne lijn genaamd Line of Z Disk. Het midden van elke Band A heeft een lichter gebied dat bekend staat als Band H, dat centraal wordt gedeeld door een donkere lijn genaamd Line M .

Afbakening tussen twee Z-lijnen, wordt een structuur genaamd sarcomeer beschreven, de functionele eenheid van de skeletspier. Een sarcomeer is samengesteld uit contractiele myofilamenten die ordelijk zijn gerangschikt in banden A, H en een hemiband I aan elk uiteinde.

De I-banden bevatten alleen dunne filamenten, de A-band bevat dikke filamenten die aan hun twee uiteinden zijn verweven met fijne filamenten, en de H-band bevat alleen dikke filamenten.

Hoe zijn myofilamenten georganiseerd binnen sarcomeren?

Zowel dikke als dunne myofilamenten kunnen worden gezien door een skeletspiermonster onder een elektronenmicroscoop te onderzoeken. Deze zouden "in elkaar grijpen" of "verstrengelen" met elkaar in een opeenvolgende, geordende en parallelle opstelling.

De dunne filamenten zijn afkomstig van de Z-schijven en strekken zich aan elke kant uit in de tegenovergestelde richting en naar het midden van elke aangrenzende sarcomeer. Van de Z-schijven aan elk uiteinde van het sarcomeer, in ontspannen spier, reist actine naar het begin van de H-band aan elke kant.

In de spiervezels van ontspannen skeletspieren bezetten de dikke myofilamenten dus het centrale gebied dat de donkere banden of A-banden vormt; en de dunne filamenten strekken zich uit naar beide zijden van het sarcomeer zonder het midden ervan te bereiken.

In een dwarsdoorsnede in het gebied waar de dikke en dunne filamenten elkaar overlappen, kan een hexagonaal patroon worden waargenomen dat het dikke filament in het midden en zes dunne filamenten eromheen omvat, en die zich aan elk van de randen van de zeshoek bevinden. .

Deze organisatie van myofilamenten in het sarcomeer wordt behouden door de functie van een reeks eiwitten die geassocieerd zijn met myofilamenten en die structurele functies hebben, waaronder titine, alfa-actine, nebuline, myomesine en proteïne C kunnen worden benadrukt. .

Mechanisme van contractie

Wanneer acetylcholine (een neurotransmitter) wordt afgegeven aan de neuromusculaire plaat door stimulatie van een motorneuron, wordt de spiervezel geëxciteerd en spanningsafhankelijke calciumkanalen van het sarcoplasmatisch reticulum openen.

Calcium bindt aan troponine C, wat resulteert in een conformationele verandering in tropomyosine, waardoor de actieve plaatsen van actine worden blootgesteld, waardoor contractie wordt geïnitieerd. Wanneer het calciumgehalte daalt, keert tropomyosine terug naar zijn oorspronkelijke positie en stopt de contractie.

Door de actine-bindingsplaatsen aan myosine bloot te stellen, kunnen beide eiwitten binden en kan het myosine het actine naar het midden van het sarcomeer duwen en over het myosine glijden.

Tijdens spiercontractie naderen de Z-lijnen van elke sarcomeer naar het midden, nadert de M-lijn, vergroot de interdigitatie tussen actine en myosine en verkleint de grootte van de I- en H-banden. De mate van verkorting hangt af van de optelling van de verkorting van elk van de sarcomeren van de samengetrokken spier.

Referenties

1. Berne, R., & Levy, M. (1990). Fysiologie. Mosby; Internationale editie.
2. Fox, SI (2006). Menselijke fysiologie (9e ed.). New York, VS: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., en Hiatt, J. (2002). Tekst Atlas of Histology (2e ed.). Mexico DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28e ed.). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biochemie. Burlington, Massachusetts: uitgevers Neil Patterson.
6. Ross, M., en Pawlina, W. (2006). Histologie. Een tekst en atlas met gecorreleerde cel- en moleculaire biologie (5e ed.). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Fysiologische basis van de medische praktijk (12e ed.). Mexico DF: Redactie Médica Panamericana.