MYOFIBRILS: KENMERKEN, STRUCTUUR, SAMENSTELLING, FUNCTIES - BIOLOGIE - 2025

De myofibrillen zijn de structurele eenheden van spiercellen, ook wel spiervezels genoemd. Ze zijn zeer overvloedig, ze zijn parallel gerangschikt en zijn ingebed door het cytosol van deze cellen.

Gegroefde spiercellen of vezels zijn zeer lange cellen, tot wel 15 cm lang en 10 tot 100 μm in diameter. Zijn plasmamembraan staat bekend als sarcolemma en zijn cytosol als sarcoplasma.

Diagram van de spierstructuur van een mens (Bron: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Binnen deze cellen bevinden zich, naast de myofibrillen, meerdere kernen en mitochondriën die bekend staan ​​als sarcosomen, evenals een prominent endoplasmatisch reticulum dat bekend staat als het sarcoplasmatisch reticulum.

Myofibrillen worden erkend als de "contractiele elementen" van spieren bij gewervelde dieren. Ze zijn samengesteld uit verschillende soorten eiwitten die ze de elastische en intrekbare eigenschappen geven. Bovendien bezetten ze een belangrijk deel van het sarcoplasma van de spiervezels.

Verschillen tussen spiervezels

Er zijn twee soorten spiervezels: gestreepte en gladde vezels, elk met een anatomische verdeling en een specifieke functie. Myofibrillen zijn vooral belangrijk en duidelijk in de dwarsgestreepte spiervezels waaruit skeletspieren bestaan.

Gegroefde vezels vertonen een zich herhalend patroon van transversale banden wanneer ze onder de microscoop worden bekeken en worden geassocieerd met skeletspieren en een deel van de hartspieren.

Gladde vezels vertonen daarentegen niet hetzelfde patroon onder de microscoop en worden aangetroffen in de karakteristieke spieren van het vaatstelsel en het spijsverteringsstelsel (en alle ingewanden).

Algemene karakteristieken

Myofibrillen bestaan ​​uit twee soorten contractiele filamenten (ook bekend als myofilamenten), die op hun beurt weer zijn opgebouwd uit de filamenteuze eiwitten myosine en actine, die later zullen worden beschreven.

Grafische weergave van myofibrillen in skeletspieren (Bron: gewijzigd van BruceBlaus via Wikimedia Commons)

Verschillende onderzoekers hebben vastgesteld dat de halfwaardetijd van de contractiele eiwitten van de myofibrillen varieert van 5 dagen tot 2 weken, zodat de spier een zeer dynamisch weefsel is, niet alleen vanuit het oogpunt van contractie, maar ook vanuit het oogpunt van synthese en vernieuwing. van zijn structurele elementen.

De functionele eenheid van elke myofibril in spiercellen of vezels wordt de sarcomeer genoemd en wordt begrensd door een gebied dat bekend staat als de "Z-band of lijn", vanwaar de actine-myofilamenten zich parallel uitstrekken.

Omdat myofibrillen een aanzienlijk deel van het sarcoplasma innemen, beperken deze vezelachtige structuren de locatie van de kernen van de cellen waartoe ze behoren naar de periferie van de cellen, dicht bij het sarcolemma.

Sommige menselijke pathologieën houden verband met de verplaatsing van de kernen naar het binnenste van de myofibrillaire bundels, en deze staan ​​bekend als de centro-nucleaire myopathieën.

Vorming van myofibrillen of "myofibrillogenese"

De eerste myofibrillen worden geassembleerd tijdens de ontwikkeling van embryonale skeletspieren.

De eiwitten die de sarcomeren vormen (de functionele eenheden van de myofibrillen) zijn aanvankelijk uitgelijnd vanaf de uiteinden en zijkanten van sommige 'premiofibrillen' die zijn samengesteld uit actinefilamenten en kleine porties niet-musculaire myosine II en specifiek α-actine van spier.

Als dit gebeurt, worden de genen die coderen voor de cardiale en skeletale isovormen van α-actine uitgedrukt in verschillende verhoudingen in de spiervezels. Eerst is de hoeveelheid cardiale isovorm die wordt uitgedrukt groter en dan verandert dit in de richting van de skeletachtige.

Na de vorming van de premiofibrillen, verzamelen de myofibrillen in wording zich achter de zone van premiofibrilvorming en in deze wordt de spiermyosine II-vorm gedetecteerd.

Op dit punt zijn de myosinefilamenten uitgelijnd en complex met andere specifieke myosine-bindende eiwitten, wat ook het geval is met actine-filamenten.

Structuur en samenstelling

Zoals zojuist vermeld, zijn myofibrillen samengesteld uit contractiele eiwit-myofilamenten: actine en myosine, die ook bekend staan ​​als respectievelijk dunne en dikke myofilamenten. Deze zijn zichtbaar onder de lichtmicroscoop.

- Dunne myofilamenten

De dunne filamenten van de myofibrillen bestaan ​​uit het eiwit actine in zijn filamenteuze vorm (actine F), een polymeer met de bolvormige vorm (actine G), dat kleiner is.

De filamenteuze strengen van G-actine (F-actine) vormen een dubbele streng die oprolt tot een helix. Elk van deze monomeren weegt ongeveer 40 kDa en is in staat myosine op bepaalde plaatsen te binden.

Deze filamenten hebben een diameter van ongeveer 7 nm en lopen tussen twee gebieden die bekend staan ​​als de I-band en de A-band. In de A-band bevinden deze filamenten zich rond de dikke filamenten in een secundaire hexagonale opstelling.

In het bijzonder is elk dun filament symmetrisch gescheiden van drie dikke filamenten, en elk dik filament is omgeven door zes dunne filamenten.

De dunne en dikke filamenten staan ​​met elkaar in wisselwerking via "kruisbruggen" die uit de dikke filamenten steken en in de myofibrilstructuur verschijnen op regelmatige intervallen van afstanden dichtbij 14 nm.

Schematische weergave van de myofilamenten waaruit de myofibrillen en hun dwarsdoorsneden bestaan ​​(Bron: Kamran Maqsood 93 via Wikimedia Commons)

De actinefilamenten en andere geassocieerde eiwitten strekken zich uit voorbij de "randen" van de Z-lijnen en overlappen de myosinefilamenten naar het midden van elk sarcomeer.

- Dikke myofilamenten

De dikke filamenten zijn polymeren van het myosine II-eiwit (elk 510 kDa) en worden begrensd door gebieden die bekend staan ​​als "A-banden".

Myosine-myofilamenten zijn ongeveer 16 nm lang en zijn gerangschikt in hexagonale rangschikkingen (als een doorsnede van een myofibril wordt waargenomen).

Elk myosine II-filament bestaat uit vele gepakte myosinemoleculen, elk bestaande uit twee polypeptideketens die een knotsvormig gebied of "kop" hebben en die in "bundels" zijn gerangschikt om de filamenten te vormen.

Beide bundels worden over hun uiteinden in het midden van elk sarcomeer gehouden, zodat de "koppen" van elk myosine naar de Z-lijn zijn gericht, waar de dunne filamenten zijn bevestigd.

De myosinekoppen vervullen zeer belangrijke functies, aangezien ze bindingsplaatsen hebben voor ATP-moleculen en bovendien, tijdens spiercontractie, kruisbruggen kunnen vormen om te interageren met de dunne actinefilamenten.

- Bijbehorende eiwitten

Actinefilamenten zijn "verankerd" of "gefixeerd" aan het plasmamembraan van spiervezels (sarcolemma) dankzij hun interactie met een ander eiwit dat bekend staat als dystrofine.

Bovendien zijn er twee belangrijke actine-bindende eiwitten, bekend als troponine en tropomyosine, die samen met actinefilamenten een eiwitcomplex vormen. Beide eiwitten zijn essentieel voor de regulering van de interacties die plaatsvinden tussen dunne en dikke filamenten.

Tropomyosine is ook een tweestrengs, filamenteus molecuul dat specifiek in het gebied van de groeven tussen de twee strengen associeert met actine-helices. Troponine is een tripartiet globulair eiwitcomplex dat in intervallen is gerangschikt op de actinefilamenten.

Dit laatste complex functioneert als een calciumafhankelijke "schakelaar" die de contractieprocessen van spiervezels reguleert, en daarom is het van het grootste belang.

In de dwarsgestreepte spier van gewervelde dieren zijn er ook twee andere eiwitten die een interactie aangaan met de dikke en dunne filamenten, respectievelijk bekend als titine en nebuline.

Nebulin heeft belangrijke functies bij het reguleren van de lengte van actinefilamenten, terwijl titine deelneemt aan de ondersteuning en verankering van myosinefilamenten in een gebied van het sarcomeer dat bekend staat als de M-lijn.

Andere eiwitten

Er zijn andere eiwitten die associëren met dikke myofilamenten die bekend staan ​​als myosine-bindend proteïne C en myomesine, die verantwoordelijk zijn voor de fixatie van myosinefilamenten in de M-lijn.

Kenmerken

Myofibrillen hebben elementaire implicaties voor het bewegingsvermogen van gewervelde dieren.

Omdat ze worden gevormd door de fibreuze en contractiele eiwitcomplexen van het spierapparaat, zijn deze essentieel voor het uitvoeren van de reacties op de zenuwprikkels die leiden tot beweging en verplaatsing (in dwarsgestreepte skeletspieren).

De onbetwistbare dynamische eigenschappen van skeletspieren, die meer dan 40% van het lichaamsgewicht uitmaken, worden verleend door de myofibrillen die tegelijkertijd tussen de 50 en 70% van de eiwitten in het menselijk lichaam bezitten.

De myofibrillen, als onderdeel van deze spieren, nemen deel aan al zijn functies:

- Mechanisch : om chemische energie om te zetten in mechanische energie om kracht op te wekken, houding te behouden, bewegingen te produceren, enz.

- Metabool : aangezien de spier deelneemt aan het basale energiemetabolisme en dient als opslagplaats voor fundamentele stoffen zoals aminozuren en koolhydraten; het draagt ​​ook bij aan de productie van warmte en aan het verbruik van energie en zuurstof die worden gebruikt tijdens fysieke activiteiten of sportoefeningen.

Omdat myofibrillen voornamelijk uit eiwitten bestaan, vertegenwoordigen ze een opslag- en afgifteplaats voor aminozuren die bijdragen aan het behoud van bloedglucosespiegels tijdens vasten of uithongering.

Ook is het vrijkomen van aminozuren uit deze spierstructuren belangrijk vanuit het oogpunt van de biosynthetische behoeften van andere weefsels zoals de huid, hersenen, hart en andere organen.

Referenties

1. Despopoulos, A., en Silbernagl, S. (2003). Color Atlas of Physiology (5e ed.). New York: Thieme.
2. Friedman, AL en Goldman, YE (1996). Mechanische karakterisering van myofibrillen van skeletspieren. Biophysical Journal, 71 (5), 2774-2785.
3. Frontera, WR en Ochala, J. (2014). Skeletspier: een kort overzicht van structuur en functie. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183-195.
4. Goldspink, G. (1970). De proliferatie van myofibrillen tijdens de groei van spiervezels. J. Cell Sct. , 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28e ed.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN en Baylies, MK (2017). Myofibrils zetten de druk op kernen. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Montage en onderhoud van myofibrillen in de gestreepte spier. In Handbook of Experimental Pharmacology (p.37). New York, VS: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Montage en dynamiek van myofibrillen. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Voorbereiding en eigenschappen van gewervelde gladde spiermyofibrillen en actomyosine. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49-60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). General Zoology (2e ed.). Londen: WB Saunders Company.