MALTASA: KENMERKEN, SYNTHESE EN FUNCTIES - BIOLOGIE - 2025

De maltase , ook wel bekend als α-glucosidase, maltasezuur, glucose invertase, glucosidosucrasa, α-glucosidase lysosomaal of maltase-glucoamylase is het enzym dat verantwoordelijk is voor de hydrolyse van maltose in cellen van het darmepitheel tijdens de laatste stappen van de spijsvertering van zetmeel.

Het behoort tot de klasse van hydrolasen, met name tot de subklasse van glycosidasen, die de α-glucosidebindingen tussen glucoseresiduen kunnen verbreken (EC. 3.2.1.20). Deze categorie groepeert verschillende enzymen waarvan de specificiteit is gericht op de exo-hydrolyse van terminale glycosiden verbonden door α-1,4-bindingen.

Maltase gekatalyseerde reactie. Links een maltosemolecuul en rechts de twee glucosemoleculen die het resultaat zijn van hydrolyse (Bron: Dapantazis .jpg via Wikimedia Commons)

Sommige maltasen zijn in staat polysacchariden te hydrolyseren, maar in een veel langzamer tempo. In het algemeen komen na de werking van maltase α-D-glucoseresiduen vrij, maar enzymen van dezelfde subklasse kunnen β-glucanen hydrolyseren, waardoor β-D-glucoseresiduen vrijkomen.

Het bestaan ​​van maltase-enzymen werd aanvankelijk aangetoond in het jaar 1880 en het is nu bekend dat het niet alleen aanwezig is in zoogdieren, maar ook in micro-organismen zoals gisten en bacteriën, evenals in veel hogere planten en granen.

Een voorbeeld van het belang van de activiteit van deze enzymen is gerelateerd aan Saccharomyces cerevisiae, het micro-organisme dat verantwoordelijk is voor de productie van bier en brood, dat maltose en maltotriose kan afbreken dankzij het feit dat het maltose-enzymen heeft, waarvan de producten worden gemetaboliseerd tot producten. karakteristieke fermentatieven van dit organisme.

kenmerken

Bij zoogdieren

Maltase is een amfipatisch eiwit dat wordt geassocieerd met het membraan van darmborstelcellen. Er is ook een isozym bekend dat zuurmaltase wordt genoemd, dat zich in lysosomen bevindt en in staat is verschillende soorten glycosidebindingen op verschillende substraten te hydrolyseren, niet alleen maltose en α-1,4-bindingen. Beide enzymen hebben veel structurele kenmerken gemeen.

Het lysosomale enzym is ongeveer 952 aminozuren lang en wordt posttranslationeel verwerkt door glycosylering en verwijdering van peptiden aan de N- en C-termini.

Studies uitgevoerd met het enzym uit de darm van ratten en varkens hebben aangetoond dat het enzym bij deze dieren uit twee subeenheden bestaat die qua fysische eigenschappen van elkaar verschillen. Deze twee subeenheden komen voort uit dezelfde polypeptidevoorloper die proteolytisch wordt gesplitst.

In tegenstelling tot varkens en ratten heeft het enzym bij mensen geen twee subeenheden, maar is het een enkelvoudig, hoog moleculair gewicht en sterk geglycosyleerd (door N- en O-glycosylering).

In gisten

Gistmaltase, gecodeerd door het MAL62-gen, weegt 68 kDa en is een cytoplasmatisch eiwit dat als monomeer voorkomt en een breed spectrum van α-glucosiden hydrolyseert.

In gist zijn er vijf iso-enzymen gecodeerd in de telomere zones van vijf verschillende chromosomen. Elke coderende locus van het MAL-gen omvat ook een gencomplex van alle genen die betrokken zijn bij het metabolisme van maltose, inclusief permease en regulerende eiwitten, alsof het een operon is.

In planten

Van het enzym dat in planten aanwezig is, is aangetoond dat het gevoelig is voor temperaturen boven de 50 ° C en dat maltase in grote hoeveelheden voorkomt in gekiemde en niet-gekiemde granen.

Bovendien is dit enzym tijdens de afbraak van zetmeel specifiek voor maltose, aangezien het niet inwerkt op andere oligosacchariden, maar altijd eindigt met de vorming van glucose.

Synthese

Bij zoogdieren

Menselijke darmmaltase wordt gesynthetiseerd als een enkele polypeptideketen. Koolhydraten die rijk zijn aan mannoseresiduen worden co-translationeel toegevoegd door glycosylering, wat de sequentie lijkt te beschermen tegen proteolytische afbraak.

Studies naar de biogenese van dit enzym hebben aangetoond dat het wordt geassembleerd als een molecuul met een hoog molecuulgewicht in een "membraangebonden" toestand van het endoplasmatisch reticulum, en dat het vervolgens wordt verwerkt door pancreasenzymen en wordt "opnieuw geglycosyleerd" in het Golgi complex.

In gisten

In gist zijn er vijf iso-enzymen gecodeerd in de telomere zones van vijf verschillende chromosomen. Elke MAL-gencoderende locus omvat ook een gencomplex van alle genen die betrokken zijn bij het metabolisme van maltose, inclusief permease en regulerende eiwitten.

In bacteriën

Het metabolismesysteem van maltose in bacteriën, zoals E. coli, lijkt sterk op het lactosesysteem, vooral in de genetische organisatie van het operon dat verantwoordelijk is voor de synthese van regulerende, transporter- en enzymactieve eiwitten op het substraat (maltases). ).

Kenmerken

In de meeste organismen waar de aanwezigheid van enzymen zoals maltase is gedetecteerd, speelt dit enzym dezelfde rol: de afbraak van disacchariden zoals maltose om oplosbare koolhydraatproducten te verkrijgen die gemakkelijker worden gemetaboliseerd.

In de darmen van zoogdieren speelt maltase een sleutelrol in de laatste stappen van zetmeelafbraak. Tekorten aan dit enzym worden over het algemeen gezien bij aandoeningen zoals type II glycogenose, dat verband houdt met de opslag van glycogeen.

In bacteriën en gisten vormen reacties die worden gekatalyseerd door enzymen van dit type een belangrijke energiebron in de vorm van glucose dat de glycolytische route binnengaat, al dan niet voor fermentatiedoeleinden.

In planten neemt maltase, samen met amylasen, deel aan de afbraak van het endosperm in zaden die "slapen" en die worden geactiveerd door gibberellines, plantengroeiregulerende hormonen, als voorwaarde voor kieming.

Bovendien bezitten veel tijdelijke zetmeelproducerende planten overdag specifieke maltasen die bijdragen aan de afbraak van tussenproducten in hun metabolisme 's nachts, en chloroplasten blijken de belangrijkste opslagplaatsen voor maltose te zijn in deze organismen.

Referenties

1. Auricchio, F., Bruni, CB, en Sica, V. (1968). Verdere zuivering en karakterisering van het zuur a-glucosidase. Biochemical Journal, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosynthese van intestinale microvillaire eiwitten. Biochemical Journal, 210, 389-393.
3. Davis, WA (1916). III. De distributie van maltase in planten. De functie van maltase bij de afbraak van zetmeel en de invloed ervan op de amyloclastische activiteit van plantaardig materiaal. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
4. ExPASy. Bioinformatica bronnenportaal. (zd). Opgehaald van enzyme.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP en Sharkey, TD (2005). Daglengte en circadiane effecten op de afbraak van zetmeel en het metabolisme van maltose. Plantenfysiologie, 138, 2280-22291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Structuur, biosynthese en glycosylering van menselijke dunne darm. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Controle van de maltase-synthese in gist. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
8. Nomenclatuurcommissie van de Internationale Unie voor Biochemie en Moleculaire Biologie (NC-IUBMB). (2019). Opgehaald van qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (negentienvijfennegentig). Glycogenose type II (zuur maltase-deficiëntie). Spier en zenuw, 3, 61-69.
10. Simpson, G., en Naylor, J. (1962). Kiemruststudies in zaad van Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphilic Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Structuur en specificiteit. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.