SECUNDAIRE STRUCTUUR VAN EIWITTEN: KENMERKEN - BIOLOGIE - 2025

De secundaire structuur van eiwitten is de naam waarmee de lokaal gevouwen conformatie van sommige delen van de polypeptideketen wordt gedefinieerd. Deze structuur bestaat uit verschillende patronen die regelmatig worden herhaald.

Er zijn veel manieren waarop eiwitketens zich vouwen. Slechts enkele van deze vormen zijn echter erg stabiel. In de natuur zijn de meest voorkomende vormen van eiwitten de α-helix en de β-plaat. Deze structuren kunnen worden beschreven door de bindingshoeken ψ (psi) en φ (phi) van de aminozuurresiduen.

Diagram en model van ballen en staven van de alfa-helix van eiwitten (secundaire structuur). Genomen en bewerkt uit: Alejandro Porto.

De interacties die tot stand worden gebracht tussen de zijketens van aminozuurresiduen, kunnen helpen bij het stabiliseren of juist destabiliseren van de secundaire structuur van eiwitten. De secundaire structuur kan worden waargenomen in de samenstelling van veel vezelige eiwitten.

Geschiedenis

In de jaren 30 van de vorige eeuw ontdekte William Atsbury, die met röntgenstralen werkte, dat het eiwit van het haar, evenals dat van de stekelvarkenspennen, segmenten in hun structuur hadden die regelmatig werden herhaald.

Op basis van deze resultaten, en met de kennis van het belang dat waterstofbruggen vertegenwoordigen in de oriëntatie van de polaire groepen van peptidebindingen, bepaalden William Pauling en medewerkers bijgevolg hypothetisch de mogelijke regelmatige conformaties die eiwitten zouden kunnen bezitten.

Pauling en zijn medewerkers hebben in het decennium van de jaren 50 verschillende postulaten opgesteld die moesten worden vervuld in de banden van polypeptideketens, waaronder, en in de eerste plaats, dat twee atomen elkaar niet kunnen naderen op een afstand die kleiner is dan die van hun respectievelijke radio's van Van der Waals.

Ze gaven ook aan dat niet-covalente bindingen nodig zijn om het vouwen van de ketens te stabiliseren.

Op basis van deze postulaten en eerdere kennis, en met behulp van moleculaire modellen, waren ze in staat om enkele reguliere conformaties van eiwitten te beschrijven, waaronder die waarvan later werd aangetoond dat ze het meest voorkomen in de natuur, zoals de α-helix en het β-blad. .

Α helix

Het is de eenvoudigste secundaire structuur, waarbij de polypeptideketen in een opgerolde en samengeperste vorm rond een denkbeeldige as is gerangschikt. Bovendien steken de zijketens van elk aminozuur uit deze spiraalvormige ruggengraat.

De aminozuren zijn in dit geval zo gerangschikt dat ze bindingshoeken ψ van -45 ° tot -50 ° en φ van -60 ° hebben. Deze hoeken verwijzen naar de binding tussen de α-koolstof en de zuurstof van de carbonylgroep en de binding tussen respectievelijk de stikstof en de α-koolstof van elk aminozuur.

Bovendien hebben wetenschappers vastgesteld dat voor elke draai van de α-helix 3,6 aminozuurresiduen aanwezig zijn en dat deze draai altijd rechtsdraaiend is in eiwitten. Behalve dat het de eenvoudigste structuur is, is de α-helix de overheersende vorm in α-keratines, en ongeveer 25% van de aminozuren in globulaire eiwitten nemen deze structuur aan.

De α-helix wordt gestabiliseerd vanwege zijn talrijke waterstofbruggen. Zo worden bij elke draai van de helix drie of vier schakels van dit type tot stand gebracht.

Bij waterstofbruggen werken de stikstof van een peptidebinding en het zuurstofatoom van de carbonylgroep van het volgende vierde aminozuur samen, in de richting van de amino-terminale kant van die keten.

Wetenschappers hebben aangetoond dat een α-helix kan worden gevormd met polypeptideketens die zijn opgebouwd uit L- of D-aminozuren, op voorwaarde dat alle aminozuren dezelfde stereo-isomere configuratie hebben. Bovendien kunnen natuurlijke L-aminozuren α-helices vormen die zowel naar rechts als naar links roteren.

Niet alle polypeptiden kunnen echter stabiele α-helices vormen, aangezien hun primaire structuur de stabiliteit beïnvloedt. De R-ketens van sommige aminozuren kunnen de structuur destabiliseren, waardoor de conformatie van de α-helices wordt voorkomen.

Β blad

In het β-vel, of β-gevouwen vel, heeft elk van de aminozuurresiduen een rotatie van 180 ° ten opzichte van het voorgaande aminozuurresidu. Op deze manier is het resultaat dat het skelet van de polypeptideketen gestrekt blijft en in een zigzag- of accordeonvorm.

Accordeongevouwen polypeptideketens kunnen naast elkaar worden geplaatst en lineaire waterstofbindingen tussen beide ketens produceren.

Twee aangrenzende polypeptideketens kunnen parallel worden gerangschikt, dat wil zeggen, beide kunnen in de amino-carboxylrichting worden georiënteerd en vormen de parallelle β-plaat; of ze kunnen zich in tegengestelde richtingen bevinden, waarbij de antiparallelle β-plaat dan wordt gevormd.

Zijketens van aangrenzende aminozuurresiduen steken in tegengestelde richting uit de ketenruggengraat, wat resulteert in een wisselend patroon. Sommige eiwitstructuren beperken de aminozuurtypen van de β-structuren.

In dicht opeengepakte eiwitten komen bijvoorbeeld aminozuren met een korte R-keten, zoals glycine en alanine, vaker voor op hun contactoppervlakken.

Het β-blad van de secundaire structuren van eiwitten. Genomen en bewerkt uit: Preston Manor School + JFL.

Andere conformaties van de secundaire structuur

Propeller 3

Deze structuur wordt gekenmerkt door het presenteren van 3 aminozuurresiduen per beurt, in plaats van de 3.6 gepresenteerd door de α-helix en een waterstofbindingslus die uit 10 elementen bestaat. Deze structuur is in sommige eiwitten waargenomen, maar komt in de natuur niet erg vaak voor.

Π helix

Deze structuur, aan de andere kant, heeft 4,4 aminozuurresiduen per spiraalvormige wending en een 16-ledige lus van waterstofbruggen. Hoewel deze configuratie sterisch mogelijk is, is deze in de natuur nooit waargenomen.

De mogelijke oorzaak hiervan kan zijn het holle centrum, dat te groot is om de Van der Waals-krachten te laten werken, wat de structuur zou helpen stabiliseren, en dat echter te klein is om watermoleculen door te laten.

Super secundaire structuur

Supersecundaire structuren zijn combinaties van secundaire structuren van α-helices en β-gevouwen vellen. Deze structuren kunnen in veel globulaire eiwitten voorkomen. Er zijn verschillende mogelijke combinaties, die elk hun eigen kenmerken hebben.

Enkele voorbeelden van supersecundaire structuren zijn: de βαβ-eenheid, waarin twee parallelle β-platen zijn verbonden door een α-helixsegment; de αα-eenheid, gekenmerkt door twee opeenvolgende α-helices maar gescheiden door een niet-helix segment, geassocieerd door compatibiliteit van hun zijketens.

Meerdere β-vellen kunnen op zichzelf worden gevouwen waardoor een β-vatconfiguratie ontstaat, terwijl een antiparallel β-vel dat op zichzelf is gevouwen een super-secundaire structuur vormt die een Griekse sleutel wordt genoemd.

Referenties

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3e editie. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner en VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko en L. Stryer (2002). Biochemestry. 5e editie. WH Freeman and Company.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Kleurenatlas van de biochemie. 2e editie. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee en JR McKee (2003). Biochemie: de moleculaire basis van het leven. 3 ^e editie. De McGraw-HiII Companies, Inc.