AMYLASE: KENMERKEN, CLASSIFICATIE, STRUCTUUR, FUNCTIES - BIOLOGIE - 2026

Amylase is de term die wordt gebruikt om een ​​belangrijke groep enzymen te identificeren die verantwoordelijk is voor de hydrolyse van de glycosidebindingen tussen glucosemoleculen die aanwezig zijn in koolhydraten, zoals zetmeel en andere verwante moleculen, die via de voeding van veel levende organismen worden ingenomen.

Dit type enzym wordt geproduceerd door bacteriën, schimmels, dieren en planten, waar ze in principe dezelfde reacties katalyseren en verschillende functies hebben, voornamelijk gerelateerd aan het energiemetabolisme.

Grafische weergave van een alfa-amylase van dierlijke oorsprong (bron: Jawahar Swaminathan en MSD-personeel van het European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

De producten van de hydrolysereacties van de glycosidebindingen kunnen als kenmerkend worden beschouwd voor elk type amylolytisch enzym, dus dit is vaak een belangrijke parameter voor hun classificatie.

Het belang van deze enzymen, antropocentrisch gesproken, is niet alleen fysiologisch, aangezien dit type enzymen momenteel een grote biotechnologische betekenis heeft bij de industriële productie van voedsel, papier, textiel, suikers en andere.

De term "amylase" is afgeleid van het Griekse "amylon", wat zetmeel betekent, en werd in 1833 bedacht door wetenschappers Payen en Persoz, die de hydrolytische reacties van dit enzym op zetmeel bestudeerden.

kenmerken

Sommige amylasen zijn multimeer van aard, zoals β-amylase van zoete aardappel, dat zich gedraagt ​​als een tetrameer. Het geschatte molecuulgewicht van de amylasemonomeren ligt echter in het bereik van 50 kDa.

In het algemeen hebben zowel plantaardige als dierlijke enzymen een relatief "gewone" aminozuursamenstelling en hebben ze optimale activiteiten bij een pH tussen 5,5 en 8 eenheden (waarbij dierlijke amylasen actiever zijn bij een meer neutrale pH).

Amylasen zijn enzymen die glycosidebindingen van een groot aantal polysacchariden kunnen hydrolyseren, waarbij ze in het algemeen disacchariden produceren, maar ze zijn niet in staat complexen zoals cellulose te hydrolyseren.

Ondergrond kenmerken

De reden waarom amylasen zo belangrijk zijn in de natuur, vooral bij de vertering van koolhydraten, houdt verband met de alomtegenwoordige aanwezigheid van hun natuurlijke substraat (zetmeel) in de weefsels van 'hogere' groenten, die als bron dienen. van voedsel voor meerdere soorten dieren en micro-organismen.

Dit polysaccharide is op zijn beurt samengesteld uit twee macromoleculaire complexen die bekend staan ​​als amylose (onoplosbaar) en amylopectine (oplosbaar). De amylosegroepen zijn opgebouwd uit lineaire ketens van glucoseresiduen verbonden door α-1,4-bindingen en worden afgebroken door α-amylasen.

Amylopectine is een verbinding met een hoog molecuulgewicht, het bestaat uit vertakte ketens van glucoseresiduen die zijn verbonden door α-1,4-bindingen, waarvan de vertakkingen worden ondersteund door α-1,6-bindingen.

Classificatie

Amylase-enzymen worden geclassificeerd op basis van de plaats waar ze glycosidebindingen kunnen verbreken als endoamylasen of exoamylasen. De eerste hydrolyseren bindingen in interne gebieden van koolhydraten, terwijl de laatste alleen de hydrolyse van residuen aan de uiteinden van polysacchariden kunnen katalyseren.

Bovendien is de traditionele classificatie gerelateerd aan de stereochemie van hun reactieproducten, dus deze eiwitten met enzymatische activiteit worden ook geclassificeerd als α-amylasen, β-amylasen of γ-amylasen.

-De α-amylasen (α-1,4-glucaan-4-glucaanhydrolasen) zijn endoamylasen die werken op interne bindingen van lineaire conformatie-substraten en waarvan de producten een α-configuratie hebben en mengsels zijn van oligosacchariden.

-De β-amylasen (α-1,4-glucaan-maltohydrolasen) zijn plantenexoamylasen die werken op bindingen aan de niet-reducerende uiteinden van polysacchariden zoals zetmeel en waarvan de hydrolytische producten resten van β-maltose zijn.

-Ten slotte zijn γ-amylasen een derde klasse van amylasen, ook wel glucoamylasen genoemd (α-1,4-glucaan glucohydrolasen) die, net als β-amylasen, exoamylasen zijn die in staat zijn om eenvoudige glucose-eenheden te verwijderen uit niet-reducerende uiteinden. polysacchariden en keren hun configuratie om.

De laatste klasse van enzymen kan zowel α-1,4 als α, 1-6 bindingen hydrolyseren, waarbij substraten zoals zetmeel worden omgezet in D-glucose. Bij dieren worden ze voornamelijk aangetroffen in leverweefsel.

Huidige ranglijst

Met de komst van nieuwe biochemische analysetechnieken voor zowel enzymen als hun substraten en producten, hebben bepaalde auteurs vastgesteld dat er ten minste zes klassen amylase-enzymen zijn:

1-Endoamylasen die α-1,4-glucosidebindingen hydrolyseren en die α-1,6-bindingen kunnen "omzeilen" (omzeilen). Voorbeelden van deze groep zijn α-amylasen.

2-Exoamylasen die α-1,4 kunnen hydrolyseren, waarvan de belangrijkste producten maltoseresiduen zijn en de α-1,6-bindingen kunnen niet "overgeslagen" worden. Voorbeeld van de groep zijn β-amylasen.

3-Exoamylasen die α-1,4- en α-1,6-bindingen kunnen hydrolyseren, zoals amyloglucosidasen (glucoamylasen) en andere exoamylasen.

4-Amylasen die alleen α-1,6 glucosidebindingen hydrolyseren. In deze groep bevinden zich "debranching" enzymen en andere die bekend staan ​​als pullulanasen.

5-amylasen zoals a-glucosidasen, die bij voorkeur α-1,4-bindingen van korte oligosacchariden hydrolyseren die worden geproduceerd door de werking van andere enzymen op substraten zoals amylose of amylopectine.

6-Enzymen die zetmeel hydrolyseren tot niet-reducerende cyclische polymeren van D-glucoside residuen bekend als cyclodextrines, zoals sommige bacteriële amylasen.

Kenmerken

Er zijn veel functies die worden toegeschreven aan de enzymen met amylaseactiviteit, niet alleen vanuit natuurlijk of fysiologisch oogpunt, maar ook vanuit commercieel en industrieel oogpunt, direct gerelateerd aan de mens.

Bij dieren

Amylasen bij dieren zijn voornamelijk aanwezig in speeksel, lever en pancreas, waar ze de afbraak van de verschillende polysacchariden die worden geconsumeerd in de voeding (van dierlijke oorsprong (glycogenen) of plantaardig (zetmelen)) bemiddelen.

Het α-amylase dat in het speeksel aanwezig is, wordt gebruikt als indicator voor de fysiologische toestand van de speekselklieren, aangezien het meer dan 40% van de eiwitproductie van deze klieren uitmaakt.

In het orale compartiment is dit enzym verantwoordelijk voor de "voorvertering" van zetmeel, waarbij residuen van maltose, maltotriose en dextrine worden geproduceerd.

In planten

In planten is zetmeel een reservepolysaccharide en de hydrolyse ervan, gemedieerd door amylase-enzymen, heeft veel belangrijke functies. Onder hen kunnen we benadrukken:

• Kieming van graanzaden door vertering van de aleuronlaag.
• De afbraak van reservestoffen voor het verwerven van energie in de vorm van ATP.

In micro-organismen

Veel micro-organismen gebruiken amylasen om koolstof en energie te verkrijgen uit verschillende bronnen van polysacchariden. In de industrie worden deze micro-organismen benut voor de grootschalige productie van deze enzymen, die dienen om aan verschillende commerciële eisen van de mens te voldoen.

Industrieel gebruik

In de industrie worden amylasen voor verschillende doeleinden gebruikt, waaronder de productie van maltose, fructosesiropen, oligosaccharidemengsels, dextrines, enz.

Ze worden ook gebruikt voor de directe alcoholische fermentatie van zetmeel tot ethanol in de brouwerij-industrie en voor het gebruik van afvalwater dat vrijkomt bij de verwerking van plantaardige voedingsmiddelen als voedselbron voor bijvoorbeeld de groei van micro-organismen.

Referenties

1. Aiyer, PV (2005). Amylasen en hun toepassingen. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525-1529.
2. Azcón-Bieto, J., en Talón, M. (2008). Fundamentals of Plant Physiology (2e ed.). Madrid: McGraw-Hill Interamericana van Spanje.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Speekselsamenstelling en functies: een uitgebreide beoordeling. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA en Saranraj, P. (2013). Bacteriële amylase: een recensie. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase- De klinische betekenis ervan: een overzicht van de literatuur. Geneeskunde, 55 (4), 269-289.
6. Saranraj, P., en Stella, D. (2013). Schimmelamylase - een recensie. International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., en Martin, D. (1999). Biology (5e ed.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Plantaardige en dierlijke amylasen. Ann. Chem., 1, 115-189.