APOENZYME: KENMERKEN, FUNCTIES EN VOORBEELDEN - BIOLOGIE - 2025

Een apoenzym is het eiwitgedeelte van een enzym, daarom staat het ook bekend als een apoproteïne. Het apoenzym is inactief, dat wil zeggen dat het zijn functie van het uitvoeren van een bepaalde biochemische reactie niet kan vervullen, en het is onvolledig totdat het zich bindt aan andere moleculen die bekend staan ​​als cofactoren.

Het eiwitgedeelte (apoenzym) vormt samen met een cofactor een compleet enzym (holoenzym). Enzymen zijn eiwitten die de snelheid van biochemische processen kunnen verhogen. Sommige enzymen hebben hun cofactoren nodig om katalyse uit te voeren, andere niet.

Belangrijkste kenmerken

Het zijn eiwitstructuren

Apoenzymen komen overeen met het eiwitgedeelte van een enzym, dit zijn moleculen waarvan de functie is om als katalysator te werken voor bepaalde chemische reacties in het lichaam.

Ze maken deel uit van de geconjugeerde enzymen

Enzymen die geen cofactoren nodig hebben, staan ​​bekend als eenvoudige, zoals pepsine, trypsine en urease. In plaats daarvan staan ​​enzymen die een bepaalde cofactor nodig hebben, bekend als geconjugeerde enzymen. Deze bestaan ​​uit twee hoofdcomponenten: de cofactor, de niet-eiwitstructuur; en het apoenzym, de eiwitstructuur.

De cofactor kan een organische verbinding zijn (bijvoorbeeld een vitamine) of een anorganische verbinding (bijvoorbeeld een metaalion). De organische cofactor kan een co-enzym of een prothetische groep zijn. Een co-enzym is een cofactor die losjes aan het enzym is gebonden en daarom gemakkelijk kan worden vrijgegeven uit de actieve plaats van het enzym.

Ze laten een verscheidenheid aan cofactoren toe

Er zijn veel cofactoren die zich binden met apoenzymen om holoenzymen te produceren. Veel voorkomende co-enzymen zijn NAD +, FAD, co-enzym A, vitamine B en vitamine C. Gebruikelijke metaalionen die binden met apoenzymen zijn onder andere ijzer, koper, calcium, zink en magnesium.

De cofactoren binden stevig of losjes met het apoenzym om het apoenzym om te zetten in een holoenzym. Zodra de cofactor uit het holoenzym is verwijderd, wordt het weer omgezet in apoenzym, dat inactief en onvolledig is.

Apoenzym-functies

Maak holoenzymen

De belangrijkste functie van apoenzymen is om holoenzymen te doen ontstaan: apoenzymen binden zich met een cofactor en uit deze link wordt een holoenzym gegenereerd.

Leidt tot katalytische werking

Katalyse verwijst naar het proces waardoor sommige chemische reacties kunnen worden versneld. Dankzij apoenzymen zijn holoenzymen voltooid en kunnen ze hun katalytische werking activeren.

Voorbeelden

Koolzuuranhydrase

Koolzuuranhydrase is een cruciaal enzym in dierlijke cellen, plantencellen en in het milieu om de kooldioxideconcentraties te stabiliseren.

Zonder dit enzym zou de omzetting van kooldioxide in bicarbonaat - en vice versa - extreem traag verlopen, waardoor het bijna onmogelijk wordt om vitale processen uit te voeren, zoals fotosynthese in planten en uitademing tijdens de ademhaling.

Hemoglobine

Hemoglobine is een bolvormig eiwit dat aanwezig is in de rode bloedcellen van gewervelde dieren en in het plasma van veel ongewervelde dieren, waarvan de functie is om zuurstof en kooldioxide te transporteren.

De binding van zuurstof en koolstofdioxide aan het enzym vindt plaats op een plaats genaamd de heemgroep, die verantwoordelijk is voor het geven van bloed van gewervelden zijn rode kleur.

Bolvormig hemoglobine

Cytochroom oxidase

Cytochroomoxidase is een enzym dat in de meeste cellen aanwezig is. Bevat ijzer en een porfyrine.

Dit oxiderende enzym is erg belangrijk voor energieproductieprocessen. Het wordt aangetroffen in het mitochondriale membraan waar het de overdracht van elektronen van cytochroom naar zuurstof katalyseert, wat uiteindelijk leidt tot de vorming van water en ATP (energiemolecuul).

Alcoholdehydrogenase

Alcoholdehydrogenase is een enzym dat voornamelijk in de lever en de maag wordt aangetroffen. Dit apoenzym katalyseert de eerste stap in het alcoholmetabolisme; dat wil zeggen de oxidatie van ethanol en andere alcoholen. Op deze manier zet het ze om in aceetaldehyde.

De naam geeft het werkingsmechanisme in dit proces aan: het voorvoegsel "des" betekent "nee" en "hydro" verwijst naar een waterstofatoom. De functie van alcoholdehydrogenase is dus om een ​​waterstofatoom uit de alcohol te verwijderen.

Pyruvaatkinase

Pyruvaatkinase is het apoenzym dat de laatste stap in het cellulaire proces van glucose-afbraak (glycolyse) katalyseert.

Zijn functie is om de overdracht van een fosfaatgroep van fosfoenolpyruvaat naar adenosinedifosfaat te versnellen, waarbij één molecuul pyruvaat en één ATP wordt geproduceerd.

Pyruvaatkinase heeft 4 verschillende vormen (iso-enzymen) in de verschillende weefsels van dieren, die elk hun specifieke kinetische eigenschappen bezitten die nodig zijn om te voldoen aan de metabolische vereisten van deze weefsels.

Pyruvaatcarboxylase

Pyruvaatcarboxylase is het enzym dat carboxylering katalyseert; dat wil zeggen, de overdracht van een carboxylgroep naar een pyruvaatmolecuul om oxaalacetaat te vormen.

Het katalyseert specifiek in verschillende weefsels, bijvoorbeeld: in lever en nieren versnelt het de eerste reacties voor de synthese van glucose, terwijl het in vetweefsel en hersenen de synthese van lipiden uit pyruvaat bevordert.

Het is ook betrokken bij andere reacties die deel uitmaken van de biosynthese van koolhydraten.

Acetyl Co-enzym A carboxylase

Acetyl-CoA-carboxylase is een belangrijk enzym bij het metabolisme van vetzuren. Het is een eiwit dat zowel in dieren als in planten wordt aangetroffen en dat verschillende subeenheden vertoont die verschillende reacties katalyseren.

Zijn functie is in feite om een ​​carboxylgroep over te brengen naar acetyl-CoA om het om te zetten in malonylco-enzym A (malonyl-CoA).

Het heeft 2 isovormen, ACC1 en ACC2 genaamd, die verschillen in hun functie en in hun distributie in zoogdierweefsels.

Monoamineoxidase

Monoamineoxidase is een enzym dat aanwezig is in zenuwweefsels waar het belangrijke functies vervult voor de inactivering van bepaalde neurotransmitters, zoals serotonine, melatonine en epinefrine.

Neemt deel aan biochemische afbraakreacties van verschillende monoaminen in de hersenen. Bij deze oxidatieve reacties gebruikt het enzym zuurstof om een ​​aminogroep uit een molecuul te verwijderen en een aldehyde (of keton) en de bijbehorende ammoniak te produceren.

Lactaatdehydrogenase

Lactaatdehydrogenase is een enzym dat wordt aangetroffen in de cellen van dieren, planten en prokaryoten. Zijn functie is om de omzetting van lactaat in pyrodruivenzuur te bevorderen, en vice versa.

Dit enzym is belangrijk bij cellulaire ademhaling waarbij glucose, uit voedsel, wordt afgebroken om bruikbare energie voor cellen te verkrijgen.

Hoewel lactaatdehydrogenase overvloedig aanwezig is in weefsels, zijn de niveaus van dit enzym laag in het bloed. Als er echter een verwonding of ziekte is, komen veel moleculen vrij in de bloedbaan. Lactaatdehydrogenase is dus een indicator van bepaalde verwondingen en ziekten, zoals hartaanvallen, bloedarmoede, kanker, HIV, onder anderen.

Catalase

Catalase wordt aangetroffen in alle organismen die in aanwezigheid van zuurstof leven. Het is een enzym dat de reactie versnelt waarmee waterstofperoxide wordt afgebroken tot water en zuurstof. Op deze manier wordt de ophoping van giftige stoffen voorkomen.

Het helpt dus organen en weefsels te beschermen tegen schade veroorzaakt door peroxide, een verbinding die continu wordt geproduceerd in tal van metabolische reacties. Bij zoogdieren wordt het voornamelijk in de lever aangetroffen.

Referenties

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Voorlopige studie naar serumlactaatdehydrogenase (LDH) -prognostische biomarker bij borstkanker. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
2. Athappilly, FK en Hendrickson, WA (1995). Structuur van het biotinyl-domein van acetyl-co-enzym A-carboxylase bepaald door MAD-fasering. Structuur, 3 (12), 1407-1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemie (8e ed.). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S., en Kissinger, P. (2002). De associatie van serumlactaatdehydrogenase met geselecteerde opportunistische infecties en HIV-progressie. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Functie van koolzuuranhydrase in bloed. Nature, 137-38.
6. Gaweska, H., en Fitzpatrick, PF (2011). Structuren en mechanisme van de monoamineoxidase-familie. Biomoleculaire concepten, 2 (5), 365-377.
7. Gupta, V., en Bamezai, RNK (2010). Humaan pyruvaatkinase M2: een multifunctioneel eiwit. Protein Science, 19 (11), 2031-2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Structuur, mechanisme en regulering van pyruvaatcarboxylase. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymen van pyruvaatkinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologie (7e ed.) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Structuur en functie van koolzuuranhydrases. Biochemical Journal, 473 (14), 2023-2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Monoamineoxidasen: zekerheden en onzekerheden. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965-1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (5e ed.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Is hoger lactaat een indicator van metastatisch risico op tumoren α Een pilot MRS-onderzoek met hypergepolariseerd 13C-pyruvaat. Academic Radiology, 21 (2), 223-231.