De fosfoproteïnen zijn eiwitten die door een covalente binding aan een fosfaatgroep zijn verbonden. Deze vereniging vindt plaats door wijzigingen die plaatsvinden na DNA-vertaling.
Er zijn fosfoproteïnen waarvan de binding aan fosfaatgroepen gebruikelijk is, zoals in het geval van caseïne en valetine.
3D-structuur van caseïne, een fosfoproteïne
Er zijn echter veel andere eiwitten die tijdens cellulaire processen tijdelijk worden gefosforyleerd door regulerende mechanismen en fosfoproteïnen worden.
Fosfoproteïnen zijn gewoonlijk gebonden aan fosfaatgroepen op specifieke aminozuren in hun sequenties. De aminozuren die gewoonlijk worden geassocieerd met fosfaatgroepen zijn serine, threonine, tyrosine, histidine en asparaginezuur.
Fosfoproteïnen zijn betrokken bij belangrijke activiteiten van het cellulaire proces. Onder hen zijn: de bescherming van structuren van cellen en organismen, de regulering van cellulaire processen, signalering en aanpassing aan nieuwe omgevingsomstandigheden.
Belang van fosfoproteïnen
Adaptieve processen in verschillende organismen, vooral bacteriën, zijn nauw verbonden met fosfoproteïnen.
In veel gevallen worden de cellulaire mechanismen die een cel in staat stellen zich aan de omgevingsomstandigheden aan te passen, gecontroleerd door het genereren van fosfoproteïnen.
De toevoeging van fosfaatgroepen aan eiwitten die fosfoproteïnen genereren, kan de binding van liganden en receptoren remmen. Op deze manier spelen fosfoproteïnen een essentiële rol bij de regulering van cellulaire activiteit.
Fosfoproteïnen worden in de klinische industrie gebruikt als belangrijke biomarkers om bepaalde soorten kanker te identificeren, vooral borstkanker.
Bovendien is caseïne, een goed bestudeerd fosfoproteïne, belangrijk in de zuivelindustrie.
Eiwitfosforylatieproces bij celregulatie
Bij de reguleringsprocessen van celactiviteit vindt fosforylering voornamelijk plaats door de werking van 2 soorten enzymatische componenten.
Een daarvan zijn de histidine-eiwitkinases, bekend als HPK, en de andere zijn de responsregulatoren, de eiwitten die door fosforylering moeten worden gereguleerd.
Tijdens regulatie en ook in sommige gevallen van celsignalering vindt er een overdracht plaats van fosfaatgroepen van een ATP (adenosinetrifosfaat) molecuul naar de histidineresiduen van HPK's.
Deze fosfaatgroep gaat vervolgens over in een asparaginezuurresidu in de responsregelaars en wordt uiteindelijk in het water afgegeven.
Caseïne en dooier
Hoewel veel eiwitten tijdelijk kunnen worden gefosforyleerd door het regulatiesysteem van de cel, waardoor een groot aantal fosfoproteïnen ontstaat, zijn caseïne en vitelline specifieke gevallen van fosfoproteïnen die constant aan fosfaatgroepen zijn gehecht.
Caseïne is een eiwit dat voornamelijk voorkomt in producten zoals melk. Dit fosfoproteïne staat bekend als het onoplosbare eiwit in melk.
Er zijn verschillende soorten caseïne waarvan de bijzonderheden en eigenschappen verschillende kenmerken kunnen geven aan zuivelproducten.
Vitelline is het belangrijkste eiwit in de dooier van eieren. Dit eiwit scheidt het wit van de dooier en beschermt het tegen mogelijke breuk.
Dit fosfoproteïne heeft een nauwe relatie met lipoproteïnen in eigeel. Deze lipoproteïnen zijn lipovitelenine en lipovitelline.
Referenties
- Terug JF et al. Eiwitten van de buitenste laag van het vitellinemembraan van kippeneieren. Biochimica en biophysica acta. 1982; 705 (1): 12-19
- Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Sequentie en structuurgebaseerde voorspelling van eukaryote eiwitfosforyleringsplaatsen. Journal of Molecular Biology. 1999; 294 (5): 1351-1362
- Ptacek J. Mah AS Globale analyse van eiwitfosforylering in gist. Natuur. 2005; 438 (7068): 679-684
- Voorraad J. Nymph A. Voorraad A. Eiwitfosforylering en regulering van adaptieve reacties in bacteriën. Microbiologie en moleculaire biologie beoordelingen. 1989; 53 (4): 450-490
- Weller M. (1979). Eiwit fosforilering. Pion Ltd. Londen, VK
- Zittle C. Custer J. Zuivering en enkele eigenschappen van α s- caseïne en κ-caseïne. Journal of Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.