LYSINE: KENMERKEN, STRUCTUUR, FUNCTIES, BIOSYNTHESE - BIOLOGIE - 2026

Het lysine ( Lys , K ) of -diaminocapronzuur , is een van de 22 aminozuren die eiwitten van levende organismen en voor mensen vormen, wordt als essentieel beschouwd, omdat het geen route voor biosynthese heeft.

Het werd in 1889 door Drechsel ontdekt als een product van de hydrolyse (decompositie) van caseïnogeen. Jaren later stelden Fischer, Siegfried en Hedin vast dat het ook deel uitmaakte van eiwitten zoals gelatine, ei-albumine, conglutine, fibrine en andere eiwitten.

Chemische structuur van het aminozuur Lysine (Bron: Borb, via Wikimedia Commons)

Het voorkomen ervan werd later aangetoond bij ontkiemende zaailingen en in de meeste van de onderzochte plantaardige eiwitten, waarmee de overvloed ervan als algemeen bestanddeel van alle cellulaire eiwitten werd bepaald.

Het wordt beschouwd als een van de belangrijkste "beperkende" aminozuren in diëten die rijk zijn aan granen en om deze reden wordt aangenomen dat het de kwaliteit beïnvloedt van het eiwitgehalte dat wordt geconsumeerd door de verschillende onderontwikkelde populaties van de wereld.

Sommige onderzoeken hebben vastgesteld dat de inname van lysine de productie en afgifte van de hormonen insuline en glucagon bevordert, die belangrijke effecten hebben op het energiemetabolisme van het lichaam.

kenmerken

Lysine is een positief geladen α-aminozuur, het heeft een molecuulgewicht van 146 g / mol en de waarde van de dissociatieconstante van zijn zijketen (R) is 10,53, wat impliceert dat bij fysiologische pH zijn substituerende aminogroep het is volledig geïoniseerd, waardoor het aminozuur een netto positieve lading krijgt.

Het voorkomen ervan in de eiwitten van verschillende soorten levende organismen is bijna 6% en verschillende auteurs zijn van mening dat lysine essentieel is voor de groei en adequaat herstel van weefsels.

Cellen hebben een grote hoeveelheid lysinederivaten, die een breed scala aan fysiologische functies vervullen. Onder deze zijn hydroxylysine, methyl-lysine en anderen.

Het is een ketogeen aminozuur, wat impliceert dat zijn metabolisme de koolstofskeletten produceert van de intermediaire substraten voor de vormingsroutes van moleculen zoals acetyl-CoA, met de daaropvolgende vorming van ketonlichamen in de lever.

In tegenstelling tot andere essentiële aminozuren is dit geen glucogeen aminozuur. Met andere woorden, de afbraak ervan houdt niet op bij de productie van glucoseproducerende tussenpersonen.

Structuur

Lysine wordt ingedeeld in de groep van basische aminozuren, waarvan de zijketens ioniseerbare groepen met positieve ladingen hebben.

Zijn zijketen of R-groep heeft een tweede primaire aminogroep die is vastgemaakt aan het koolstofatoom op positie ε van zijn alifatische keten, vandaar de naam "ε-aminocaproïsch".

Het heeft een α-koolstofatoom, waaraan een waterstofatoom, een aminogroep, een carboxylgroep en de R-zijketen zijn bevestigd, gekenmerkt door de molecuulformule (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Omdat de zijketen drie methyleengroepen heeft, en hoewel het lysinemolecuul een positief geladen aminogroep heeft bij fysiologische pH, heeft deze R-groep een sterk hydrofoob karakter, en daarom wordt het vaak "begraven" in eiwitstructuren. , waarbij alleen de ε-aminogroep wordt weggelaten.

De aminogroep aan de lysinezijketen is zeer reactief en neemt in het algemeen deel aan de actieve plaatsen van veel eiwitten met enzymatische activiteit.

Kenmerken

Lysine, een essentieel aminozuur, vervult meerdere functies als micronutriënt, vooral bij mensen en andere dieren, maar het is ook een metaboliet in verschillende organismen zoals bacteriën, gisten, planten en algen.

De kenmerken van zijn zijketen, met name die van de ε-aminogroep die is vastgemaakt aan de koolwaterstofketen die in staat is om waterstofbruggen te vormen, geven hem speciale eigenschappen waardoor hij deelneemt aan katalytische reacties in verschillende soorten enzymen.

Het is erg belangrijk voor normale groei en hermodellering van spieren. Bovendien is het een voorlopermolecuul voor carnitine, een verbinding die wordt gesynthetiseerd in de lever, de hersenen en de nieren en die verantwoordelijk is voor het transport van vetzuren naar de mitochondriën voor energieproductie.

Dit aminozuur is ook nodig voor de synthese en vorming van collageen, een belangrijk eiwit van het bindweefselsysteem in het menselijk lichaam, en draagt ​​daarom bij aan het behoud van de structuur van de huid en botten.

Het heeft experimenteel erkende functies in:

- De bescherming van de darmen tegen stressvolle prikkels, besmetting met bacteriële en virale pathogenen, etc.

- Verminder symptomen van chronische angst

- Bevorder de groei van zuigelingen die opgroeien met diëten van lage kwaliteit

Biosynthese

Mensen en andere zoogdieren kunnen het aminozuur lysine niet in vivo synthetiseren en het is om deze reden dat ze het moeten verkrijgen uit dierlijke en plantaardige eiwitten die via voedsel worden ingenomen.

Twee verschillende routes voor de biosynthese van lysine zijn geëvolueerd in de natuurlijke wereld: een die wordt gebruikt door "lagere" bacteriën, planten en schimmels, en een die wordt gebruikt door eugleneïden en "hogere" schimmels.

Lysine biosynthese in planten, lagere schimmels en bacteriën

In deze organismen wordt lysine verkregen uit diaminopimelinezuur via een 7-staps route, beginnend met pyruvaat en aspartaatsemialdehyde. Voor bacteriën omvat deze route bijvoorbeeld de productie van lysine voor (1) eiwitsynthese, (2) diaminopimelaatsynthese en (3) lysinesynthese die zal worden gebruikt in de peptidoglycaancelwand.

Aspartaat, in organismen die deze route vertonen, leidt niet alleen tot lysine, maar leidt ook tot de productie van methionine en threonine.

De route divergeert naar aspartaatsemialdehyde voor de productie van lysine en naar homoserine, een voorloper van threonine en methionine.

Lysine biosynthese in hogere en euglenide schimmels

De novo lysinesynthese in hogere schimmels en euglenide micro-organismen vindt plaats via het tussenproduct L-α-aminoadipaat, dat vele malen op verschillende manieren wordt getransformeerd dan in bacteriën en planten.

De route bestaat uit 8 enzymatische stappen, waarbij 7 vrije tussenproducten betrokken zijn. De eerste helft van de route vindt plaats in de mitochondriën en bereikt de synthese van α-aminoadipaat. De omzetting van α-aminoadipaat in L-lysine vindt later in het cytosol plaats.

- De eerste stap van de route bestaat uit de condensatie van de α-ketoglutaraat- en acetyl-CoA-moleculen door het enzym homocitraatsynthase, wat homocytrisch zuur oplevert.

- Homocytrinezuur wordt gedehydrateerd tot cis-homoaconitinezuur, dat vervolgens wordt omgezet in homoisocitroenzuur door een homoaconitase-enzym.

- Homoisocytrinezuur wordt geoxideerd door homoisocitraatdehydrogenase, waardoor de tijdelijke vorming van oxoglutaraat wordt bereikt, dat een molecuul kooldioxide (CO2) verliest en eindigt als α-catoadipinezuur.

- Deze laatste verbinding wordt getransamineerd door een glutamaatafhankelijk proces dankzij de werking van het enzym aminoadipaataminotransferase, dat L-α-aminoadipinezuur produceert.

- De zijketen van L-α-aminoadipinezuur wordt gereduceerd tot L-α-aminoadipine-δ-semialdehydezuur door de werking van een aminoadipaatreductase, een reactie die ATP en NADPH vereist.

- Sucropinereductase katalyseert vervolgens de condensatie van L-α-aminoadipinezuur-δ-semialdehyde met een molecuul L-glutamaat. Vervolgens wordt het imino gereduceerd en wordt sucropine verkregen.

- Ten slotte wordt de koolstof-stikstofbinding in het glutamaatgedeelte van saccharopine "doorgesneden" door het enzym saccharopinedehydrogenase, wat L-lysine en α-ketoglutaraatzuur als eindproducten oplevert.

Alternatieven voor lysine

Experimentele tests en analyses uitgevoerd met ratten in de groeiperiode hebben het mogelijk gemaakt om op te helderen dat ε-N-acetyl-lysine lysine kan vervangen om de groei van de nakomelingen te ondersteunen en dit dankzij de aanwezigheid van een enzym: ε-lysine acylase .

Dit enzym katalyseert de hydrolyse van ε-N-acetyl-lysine om lysine te produceren, en het doet dit zeer snel en in grote hoeveelheden.

Degradatie

Bij alle zoogdiersoorten wordt de eerste stap van de afbraak van lysine gekatalyseerd door het enzym lysine-2-oxoglutaraatreductase, dat lysine en α-oxoglutaraat kan omzetten in sacharopine, een aminozuurderivaat dat aanwezig is in fysiologische vloeistoffen van dieren en waarvan het bestaan ​​ervan werd eind jaren 60 aangetoond.

Sucropine wordt omgezet in α-aminoadipaat δ-semialdehyde en glutamaat door de werking van het enzym saccharopinedehydrogenase. Een ander enzym is ook in staat sacropine als substraat te gebruiken om het weer te hydrolyseren tot lysine en α-oxoglutaraat, en dit staat bekend als saccharopine-oxidoreductase.

Sucropine, een van de belangrijkste metabolische tussenproducten bij de afbraak van lysine, heeft een extreem hoge omloopsnelheid, onder fysiologische omstandigheden, en daarom hoopt het zich niet op in vloeistoffen of weefsels, wat is aangetoond door de hoge activiteit die wordt aangetroffen van saccharopine dehydrogenase.

De hoeveelheid en activiteit van de enzymen die betrokken zijn bij het metabolisme van lysine hangt echter in grote mate af van verschillende genetische aspecten van elke specifieke soort, aangezien er intrinsieke variaties en specifieke controle- of regulatiemechanismen zijn.

"Sacaropinurie"

Er is een pathologische aandoening die verband houdt met het overvloedige verlies van aminozuren zoals lysine, citrulline en histidine via de urine en dit staat bekend als "saccharopinurie". Sucropin is een aminozuurderivaat van het lysinemetabolisme dat samen met de drie aminozuren die worden genoemd in de urine van “sacropinurische” patiënten wordt uitgescheiden.

Sucropine werd aanvankelijk ontdekt in biergist en is een voorloper van lysine in deze micro-organismen. In andere eukaryote organismen wordt deze verbinding geproduceerd tijdens de afbraak van lysine in de mitochondriën van hepatocyten.

Voedingsmiddelen die rijk zijn aan lysine

Lysine wordt verkregen uit voedsel dat in de voeding wordt geconsumeerd en de gemiddelde volwassen mens heeft er minstens 0,8 g per dag van nodig. Het wordt aangetroffen in tal van eiwitten van dierlijke oorsprong, vooral in rood vlees zoals rundvlees, lam en kip.

Het komt voor in vis zoals tonijn en zalm, en in zeevruchten zoals oesters, garnalen en mosselen. Het is ook aanwezig in de samenstellende eiwitten van zuivelproducten en hun derivaten.

In plantaardig voedsel wordt het aangetroffen in aardappelen, paprika's en prei. Het komt ook voor in avocado's, perziken en peren. In peulvruchten zoals bruine bonen, kikkererwten en sojabonen; in pompoenpitten, in macadamianoten en in cashewnoten (puree, cashewnoten, enz.).

Voordelen van de inname

Dit aminozuur is opgenomen in talrijke nutraceutische formuleringsgeneesmiddelen, dat wil zeggen geïsoleerd uit natuurlijke verbindingen, vooral planten.

Het wordt gebruikt als een anticonvulsivum en het is ook aangetoond dat het effectief is bij het remmen van de replicatie van Herpes Simplex Virus type 1 (HSV-1), dat zich meestal manifesteert in tijden van stress, wanneer het immuunsysteem wordt onderdrukt of "verzwakt" als blaren. of herpes op de lippen.

De werkzaamheid van L-lysinesupplementen voor de behandeling van koortsblaasjes is te wijten aan het feit dat het arginine, een ander proteïne-aminozuur, "concurreert" of "blokkeert", dat nodig is voor de vermenigvuldiging van HSV-1.

Er is vastgesteld dat lysine ook anti-anxiolytische effecten heeft, aangezien het helpt om de receptoren te blokkeren die betrokken zijn bij de reacties op verschillende stressvolle stimuli, naast het bijdragen aan de verlaging van de cortisolspiegel, het "stresshormoon".

Sommige onderzoeken hebben aangetoond dat het onder andere nuttig kan zijn voor het remmen van de groei van kankertumoren, voor de gezondheid van de ogen en voor het beheersen van de bloeddruk.

Bij dieren

Een gebruikelijke strategie voor de behandeling van herpesvirus I-infecties bij katten is suppletie met lysine. Sommige wetenschappelijke publicaties stellen echter vast dat dit aminozuur bij katten geen antivirale eigenschap heeft, maar eerder werkt door de concentratie van arginine te verlagen.

Over de gezondheid van zuigelingen

De experimentele inname van L-lysine, toegevoegd aan de melk van zuigelingen tijdens de lactatieperiode, is gunstig gebleken voor de toename van lichaamsgewicht en het opwekken van eetlust bij kinderen tijdens de eerste stadia van de postnatale ontwikkeling.

De overmaat aan L-lysine kan echter overdreven urinaire excreties van aminozuren veroorzaken, zowel met neutrale als basale kenmerken, wat resulteert in een onbalans in het lichaam.

Overmatige suppletie met L-lysine kan leiden tot onderdrukking van de groei en andere duidelijke histologische effecten in belangrijke organen, waarschijnlijk als gevolg van verlies van aminozuren in de urine.

In dezelfde studie werd ook aangetoond dat suppletie met lysine de nutritionele eigenschappen van ingenomen plantaardige eiwitten verbetert.

Andere soortgelijke onderzoeken die zijn uitgevoerd bij volwassenen en kinderen van beide geslachten in Ghana, Syrië en Bangladesh, brachten de gunstige eigenschappen van lysine-inname naar voren voor de vermindering van diarree bij kinderen en van enkele fatale ademhalingsaandoeningen bij volwassen mannen.

Stoornissen van lysinedeficiëntie

Lysine is, net als alle essentiële en niet-essentiële aminozuren, nodig voor de juiste synthese van cellulaire eiwitten die bijdragen aan de vorming van lichaamsorgelsystemen.

Duidelijke tekorten aan lysine in de voeding, aangezien het een essentieel aminozuur is dat niet door het lichaam wordt aangemaakt, kan leiden tot de ontwikkeling van angstige symptomen die worden veroorzaakt door serotonine, naast diarree, ook gerelateerd aan serotoninereceptoren.

Referenties

1. Bol, S., & Bunnik, EM (2015). Suppletie met lysine is niet effectief voor de preventie of behandeling van feline herpesvirus 1-infectie bij katten: een systematische review. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Saccharopinurie: een nieuwe aangeboren fout van het lysinemetabolisme. Natuur, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., & Jerez-Timaure, N. (2015). Evaluatie van verteerbare lysineniveaus in diëten met een hoge energiedichtheid voor vleesvarkens. Tijdschrift MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Fellows, BFCI en Lewis, MHR (1973). Lysinemetabolisme bij zoogdieren. Biochemical Journal, 136, 329-334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR en Varisi, VA (2003). Lysinekatabolisme: stroom, metabolische rol en regulatie. Brazilian Journal of Plant Physiology, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM en Scrimshaw, NS (2010). Effect van lysinesuppletie op gezondheid en morbiditeit bij proefpersonen die behoren tot arme peri-urbane huishoudens in Accra, Ghana. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928-939.
7. Hutton, CA, Perugini, MA, en Gerrard, JA (2007). Remming van de biosynthese van lysine: een evoluerende antibioticumstrategie. Molecular BioSystems, 3 (7), 458-465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, en Nuttall, FQ (2009). Inname van lysine verzwakt de glucoserespons op ingenomen glucose aanzienlijk zonder een verandering in insulinerespons. American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314-320.
9. Nagai, H., en Takeshita, S. (1961). Nutritioneel effect van suppletie met L-Lysine op de groei van zuigelingen en kinderen. Paediatria Japonica, 4 (8), 40-46.
10. O'Brien, S. (2018). Healthline. Opgehaald op 4 september 2019, van www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM en Jackson, MD (2000). Lysinebiosynthese en metabolisme bij schimmels. Natural Product Reports, 17 (1), 85-97.