LIPASE: KENMERKEN, STRUCTUUR, TYPEN, FUNCTIES - BIOLOGIE - 2026

De lipasen vormen een grote familie van enzymen die in staat zijn de hydrolyse van de esterbindingen die aanwezig zijn in substraten zoals triglyceriden, fosfolipiden, cholesterolesters en sommige vitamines, te katalyseren.

Ze zijn aanwezig in praktisch alle levensrijken, zowel in micro-organismen zoals bacteriën en gisten, als in planten en dieren; in elk type organisme hebben deze enzymen speciale eigenschappen en kenmerken die ze van elkaar onderscheiden.

Grafische weergave van de moleculaire structuur van een lipase (Bron: Jawahar Swaminathan en MSD-medewerkers van het European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Afhankelijk van het type classificatie kan een onderscheid worden gemaakt tussen "echte" lipasen, ook bekend als triacylglycerol lipasen, en andere enzymen met vergelijkbare lipolytische activiteit zoals fosfolipasen, sterolesterasen en retinylpalmitaatesterasen.

Het eerste gepubliceerde rapport over de sequentie van een lipase-enzym was dat van De Caro et al. In 1981 bestudeerden ze pancreas triacylglycerol lipase van varkens. Latere studies toonden het bestaan ​​van vele andere systemische lipasen in levende organismen aan.

De belangrijkste lipasen bij dieren zijn de lipasen van de spijsvertering die worden geproduceerd door de alvleesklier en de lever, die deelnemen aan het metabolisme van vetten die regelmatig via de voeding worden geconsumeerd, en daarom vanuit verschillende gezichtspunten belangrijke fysiologische implicaties hebben.

Momenteel worden deze enzymen niet alleen bestudeerd voor klinische en / of metabolische doeleinden, maar ze worden ook industrieel geproduceerd voor commerciële doeleinden voor de verwerking van voedsel en andere producten, en kunnen worden verkregen uit de teelt van speciale micro-organismen.

kenmerken

Lipasen zijn in water oplosbare eiwitten en katalyseren hydrolytische reacties op onoplosbare substraten. Ze worden in de natuur aangetroffen in een evenwicht tussen hun actieve vorm en hun inactieve vorm en de activering of inactivering hangt af van verschillende interne cellulaire factoren.

Ze behoren tot de superfamilie van hydrolases-enzymen met α / β-vouwen, waarbij esterases, thioesterases, sommige proteasen en peroxidasen, dehalogenases en andere intracellulaire hydrolases ook worden geclassificeerd.

Lipasen worden gecodeerd door genen die tot een familie behoren die genen omvat die coderen voor pancreaslipase, leverlipase, lipoproteïnelipase, endotheliaal lipase en fosfatidylserinefosfolipase A1.

Katalytisch mechanisme

Sommige auteurs stellen dat de vorm van katalyse die deze enzymen hebben analoog is aan die van serineproteasen, die verband houdt met de aanwezigheid van drie speciale aminozuurresiduen op de actieve plaats.

Het hydrolysemechanisme omvat de vorming van een enzym-substraatcomplex (lipase: triglyceride), vervolgens de vorming van een hemiacetaal tussenproduct en vervolgens de afgifte van een diacylglyceride en een vetzuur.

De laatste stap in hydrolyse, het vrijkomen van het vetzuur uit de actieve site, vindt plaats via een patroon dat bekend staat als het "katapult" -model, wat inhoudt dat na splitsing of de afbraak van de esterbinding het vetzuur snel van de site wordt verwijderd. katalytisch.

Substraatspecificiteit

Lipasen kunnen specifiek zijn en onderscheid maken tussen substraten zoals triglyceriden, diacylglyceriden, monoglyceriden en fosfolipiden. Sommige zijn specifiek in termen van vetzuren, dat wil zeggen wat betreft hun lengte, hun verzadigingsgraad, enz.

Ze kunnen ook selectief zijn in termen van het gebied waar ze hydrolyse katalyseren, dit betekent dat ze positionele specificiteit kunnen hebben met betrekking tot de plaats waaraan de vetzuurmoleculen zich binden aan de glycerolhoofdketen (op elk van de drie koolstofatomen).

Structuur

Net als de andere leden van de enzymfamilie waartoe ze behoren, worden lipasen gekenmerkt door een topologie die bestaat uit α-helices en β-gevouwen vellen. De katalytische plaats van deze enzymen is doorgaans samengesteld uit een drietal aminozuren: serine, asparaginezuur of glutaminezuur en histidine.

De meeste lipasen zijn glycoproteïnen die, afhankelijk van de grootte van het koolhydraatgedeelte, tussen 50 en 70 kDa in molecuulgewicht hebben.

Humaan pancreaslipase

Het heeft 449 aminozuurresiduen en twee afzonderlijke domeinen: een N-terminaal, waar de katalytische plaats en de karakteristieke vouw van hydrolasen (α / β) worden gevonden, en een ander C-terminaal, kleiner van formaat en wordt beschouwd als 'hulpstof', met een structuur genaamd "β-sandwich".

Het molecuulgewicht ligt tussen 45 en 53 kDa en de katalytische activiteit is hoger bij temperaturen dichtbij 37 ° C en bij een pH tussen 6 en 10.

Kenmerken

Afhankelijk van het orgaan waar ze bijvoorbeeld bij zoogdieren worden aangetroffen, hebben lipasen enigszins verschillende fysiologische functies.

Zoals vermeld, zijn er specifieke lipasen in de pancreas, lever, eierstokken en bijnieren (in de nieren) en in endotheelweefsel.

Hepatische lipasen zijn verantwoordelijk voor het metabolisme van lipoproteïnedeeltjes, dit zijn complexen gevormd door lipiden en eiwitten die voornamelijk functioneren bij het transport van triglyceriden en cholesterol tussen organen en weefsels.

In het bijzonder nemen lipasen deel aan de hydrolyse of afgifte van vetzuren uit de triglyceridemoleculen die in lipoproteïnen aanwezig zijn. Dit is nodig om energie uit deze moleculen te halen of ze te recyclen, en ze te gebruiken als voorlopers bij de synthese van andere verbindingen.

Endotheliale lipasen zijn aanwezig in de lever, longen, schildklier en voortplantingsorganen en de expressie van hun genen wordt gereguleerd door verschillende cytokinen. Deze enzymen zijn ook betrokken bij het metabolisme van lipoproteïnen.

Industriële functies

In de zuivelvoedselproductie-industrie is het gebruik van lipasen gebruikelijk om de vetten aanwezig in melk te hydrolyseren, wat directe effecten heeft op de "verbetering" van de smaak in kazen, crèmes en andere zuivelproducten.

Ze worden ook gebruikt bij de vervaardiging van andere voedingsproducten, vooral tijdens fermentatie, om de smaak en "verteerbaarheid" van sommige industrieel bereide voedingsmiddelen te verbeteren.

Verre van de voedingsindustrie is het gebruik van lipasen van microbiële oorsprong populair bij de formulering van detergenten en algemene reinigingsmiddelen, die de schadelijke effecten op het milieu verminderen die de enorme chemische belasting van conventionele reinigingsproducten met zich meebrengt.

Referenties

1. Lowe, ME (2002). De triglyceridenlipasen van de alvleesklier. Journal of Lipid Research, 43, 2007-2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA en Ramji, DP (2002). Lipoproteïnelipase: structuur, functie, regulatie en rol bij ziekte. J. Mol. Med., 80, 753-769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Hepatische lipase: structuur / functie-relatie, synthese en regulatie. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Hepatische lipase, lipoproteïnemetabolisme en atherogenese. Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology, 24, 1750-1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Lipasen van zoogdieren en vissen. Recensies in Fisheries Science, 29, 37-41.