HYDROFOBE INTERACTIES: WAT IS HET, HET BELANG EN VOORBEELDEN - BIOLOGIE - 2025

De hydrofobe interacties (HI) zijn de krachten die de cohesie handhaven tussen apolaire verbindingen ondergedompeld in een oplossing of polair oplosmiddel. In tegenstelling tot andere niet-covalente interacties, zoals waterstofbruggen, ionische interacties of van der Waals-krachten, zijn hydrofobe interacties niet afhankelijk van de intrinsieke eigenschappen van opgeloste stoffen, maar eerder van oplosmiddelen.

Een heel illustratief voorbeeld van deze interacties kan de fasescheiding zijn die optreedt als het gaat om het mengen van water met olie. In dit geval "interageren" de oliemoleculen met elkaar als gevolg van de rangschikking van de watermoleculen eromheen.

Vet-in-water-emulsie (Catrin Sohrabi, van Wikimedia Commons)

Het idee van deze interacties bestaat al sinds de jaren veertig. De term "hydrofobe binding" werd echter in 1959 bedacht door Kauzmann, terwijl hij de belangrijkste factoren bestudeerde bij het stabiliseren van de driedimensionale structuur van bepaalde eiwitten.

HI's zijn een van de belangrijkste niet-specifieke interacties die plaatsvinden in biologische systemen. Ze spelen ook een belangrijke rol in een breed scala aan technische toepassingen en de chemische en farmaceutische industrie die we vandaag kennen.

Wat zijn hydrofobe interacties?

De fysieke oorzaak van IH is gebaseerd op het onvermogen van niet-polaire stoffen om waterstofbruggen te vormen met watermoleculen in een oplossing.

Ze staan ​​bekend als "niet-specifieke interacties" omdat ze geen verband houden met de affiniteit tussen opgeloste moleculen, maar eerder met de neiging van watermoleculen om hun eigen interacties te behouden door waterstofbinding.

Bij contact met water hebben apolaire of hydrofobe moleculen de neiging om spontaan te aggregeren, om de grootste stabiliteit te bereiken door het contactoppervlak met water te verkleinen.

Dit effect zou kunnen worden verward met een sterke aantrekkingskracht, maar is alleen een gevolg van het niet-polaire karakter van de stoffen in relatie tot het oplosmiddel.

Vanuit thermodynamisch oogpunt verklaard, treden deze spontane associaties op bij het zoeken naar een energetisch gunstige toestand, waar de minste variatie aan vrije energie is (∆ G).

Rekening houdend met het feit dat ∆ G = ∆ H - T∆ S, zal de energetisch meest gunstige toestand degene zijn waarin de entropie (∆ S) groter is, dat wil zeggen, waar er minder watermoleculen zijn waarvan de rotatie- en translatievrijheid wordt verminderd door contact met een apolaire opgeloste stof.

Wanneer apolaire moleculen met elkaar associëren, gebonden door watermoleculen, wordt een gunstiger toestand verkregen dan wanneer deze moleculen gescheiden blijven, elk omgeven door een andere "kooi" van watermoleculen.

Biologisch belang

HI's zijn zeer relevant omdat ze voorkomen in een verscheidenheid aan biochemische processen.

Deze processen omvatten conformatieveranderingen in eiwitten, binding van substraten aan enzymen, associatie van subeenheden van enzymcomplexen, aggregatie en vorming van biologische membranen, stabilisatie van eiwitten in waterige oplossingen en andere.

In kwantitatieve termen hebben verschillende auteurs de taak op zich genomen om het belang van HI voor de stabiliteit van de structuur van een groot aantal eiwitten te bepalen, waarbij ze concluderen dat deze interacties meer dan 50% bijdragen.

Veel membraaneiwitten (integraal en perifeer) worden dankzij HI geassocieerd met lipidedubbellagen, wanneer deze eiwitten in hun structuren hydrofobe domeinen hebben. Bovendien is de stabiliteit van de tertiaire structuur van veel oplosbare eiwitten afhankelijk van HI.

Sommige technieken in de studie van celbiologie maken gebruik van de eigenschap die sommige ionische detergentia bezitten om micellen te vormen, dit zijn "hemisferische" structuren van amfifiele verbindingen waarvan de apolaire gebieden met elkaar associëren dankzij HI.

Micellen worden ook gebruikt in farmaceutische studies waarbij vetoplosbare geneesmiddelen worden toegediend en hun vorming is ook essentieel voor de opname van complexe vitamines en lipiden in het menselijk lichaam.

Voorbeelden van hydrofobe interacties

Membranen

Een uitstekend voorbeeld van HI is de vorming van celmembranen. Dergelijke structuren zijn samengesteld uit een fosfolipide dubbellaag. De organisatie is te danken aan de HI's die optreden tussen de apolaire staarten in "afstoting" van het omringende waterige medium.

Eiwit

HI's hebben een grote invloed op de vouwing van globulaire eiwitten, waarvan de biologisch actieve vorm wordt verkregen na het tot stand brengen van een bepaalde ruimtelijke configuratie, bepaald door de aanwezigheid van bepaalde aminozuurresiduen in de structuur.

• Het geval voor apomyoglobine

Apomyoglobine (myoglobine zonder de heemgroep) is een klein alfa-helixeiwit dat als model heeft gediend om het vouwproces en het belang van IH onder de apolaire residuen in zijn polypeptideketen te bestuderen.

In een studie uitgevoerd door Dyson et al. In 2006 waarbij gemuteerde sequenties van apomyoglobine werden gebruikt, werd aangetoond dat de initiatie van apomyoglobinevouwingsgebeurtenissen voornamelijk afhangt van de HI's tussen aminozuren met apolaire groepen van de alfa-helices.

Kleine veranderingen die in de aminozuursequentie worden geïntroduceerd, betekenen dus belangrijke modificaties in de tertiaire structuur, die leiden tot slecht gevormde en inactieve eiwitten.

Wasmiddelen

Een ander duidelijk voorbeeld van HI is het werkingsmechanisme van commerciële wasmiddelen die we dagelijks voor huishoudelijke doeleinden gebruiken.

Detergentia zijn amfipatische moleculen (met een polair gebied en een apolair gebied). Ze kunnen vetten "emulgeren" omdat ze het vermogen hebben om waterstofbruggen te vormen met watermoleculen en hydrofobe interacties hebben met lipiden in vetten.

Wanneer ze in contact komen met vetten in een waterige oplossing, associëren de wasmiddelmoleculen zich met elkaar op een zodanige manier dat de apolaire staarten naar elkaar toe gericht zijn en de lipidemoleculen omsluiten, en de polaire gebieden worden blootgesteld aan het oppervlak van de micel, die contact met water.

Referenties

1. Chandler, D. (2005). Interfaces en de drijvende kracht van hydrofobe montage. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulatie van hydrofobe interactie door de nanoschaalstructuur en chemie van het oppervlak te bemiddelen, niet monotoon door hydrofobiciteit. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE en Sheraga, HA (2006). De rol van hydrofobe interacties bij het ontstaan ​​en vermeerderen van eiwitvouwing. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Moleculaire celbiologie (5e ed.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membraan structurele biologie: met biochemische en biofysische grondslagen. Cambridge University Press. Opgehaald van www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ en Israelachvili, J. (2006). Recente vooruitgang in het begrijpen van hydrofobe interacties. Proceedings of the National Academy of Sciences, 103 (43), 15739-15746.
7. Nelson, DL en Cox, MM (2009). Lehninger Principles of Biochemistry. Omega Editions (5e ed.).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hydrofobe interacties en chemische reactiviteit. Organische en biomoleculaire chemie, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Bijdrage van hydrofobe interacties aan eiwitstabiliteit. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, TP (1998). De echte reden waarom olie en water niet mengen. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.