GLOBINE: KENMERKEN, STRUCTUUR, FUNCTIE EN WIJZIGINGEN - BIOLOGIE - 2026

De globine is een proteïneachtige structuur die is gerangschikt in bolvormige of bolvormige vorm, vandaar de naam. Deze structuur is van het tertiaire type en wordt gekenmerkt door complexiteit, aangezien de keten van aminozuren zich vouwt om het sferoproteïne te vormen. Er zijn verschillende soorten globineketens en deze werden in Griekse letters geclassificeerd: alfa-, bèta-, delta-, gamma-, epsilon- en zeta-ketenglobine.

De aminozuren die de primaire structuur van het eiwit vormen, variëren naargelang de soort waartoe ze behoren (mens of dier). Er zijn ook variaties binnen dezelfde soort volgens de huidige levensstaat van het organisme (embryonaal leven, foetaal leven of leven na de geboorte).

Verschillende structuren die globine in hun samenstelling bevatten. Bronnen: Wikipedia.com/BiancaDescals / De oorspronkelijke uploader was ProteinBoxBot op de Engelse Wikipedia. /Wikipedia.com

De genetische informatie voor de synthese van de verschillende globineketens zit in verschillende chromosomen. Globines van de alfaketen worden bijvoorbeeld gevonden op chromosoom 16, terwijl de genetische informatie voor bèta-, delta-, gamma- en epsilon-globines zich op chromosoom 11 bevindt.

kenmerken

Globine maakt deel uit van belangrijke structuren in het lichaam, de meest relevante zijn bijvoorbeeld: hemoglobine en myoglobine.

Hemoglobine bevat vier globineketens (alfa 1 en alfa 2) en (bèta 1 en bèta 2). Elke globine heeft een plooi waar het de heemgroep beschermt.

Aan de andere kant is er myoglobine. Die heeft een minder complexe structuur dan hemoglobine. Dit geeft een globulair polypeptide van een enkele strip secundair gerangschikt.

Tot voor kort werd aangenomen dat dit de enige stoffen waren die globine in hogere wezens bevatten, maar tegenwoordig is bekend dat er nog twee zijn die globine in hun constitutie hebben: cytoglobine en neuroglobine.

Cytoglobine is aanwezig in de meeste weefsels en wordt vooral aangetroffen in bindweefsel, maar ook in het netvlies.

Neuroglobine heeft op zijn beurt een voorkeur voor zenuwweefsel, vandaar de naam. Neuroglobine is gevonden in zenuwcellen van de hersenen die zich ter hoogte van de hersenschors bevinden, maar ook op andere locaties zoals de thalamus, hypothalamus, hippocampus en cerebellum.

Het zijn echter niet de enige locaties, want buiten het zenuwstelsel is het te vinden op de eilandjes van Langerhans van de pancreas en in het netvlies.

Structuur

Er zijn 6 verschillende soorten globineketens die worden aangeduid met de letters van het Griekse alfabet: alpha (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) en zeta (ζ). Deze ketens behoren tot de globine-familie, maar ze verschillen van elkaar in het aantal aminozuren dat ze bezitten.

Deze polypeptiden hebben een primaire, secundaire en tertiaire structuur. De enkele keten van aminozuren vertegenwoordigt de primaire structuur. Wanneer de ketting in spiralen of helices wordt gewikkeld, vormen ze de secundaire structuur.

Als deze structuur zich vervolgens meerdere keren over zichzelf vouwt, vormt het een bolvormige structuur die overeenkomt met de tertiaire structuur.

Evenzo kunnen ze alleen de quaternaire vorm krijgen als 4 globine-moleculen of ketens in tertiaire vorm worden gecombineerd.

Dit is hoe het voorkomt in de complexe structuur van hemoglobine. Bij myoglobine is het echter anders. In dit geval verschijnt globine als een monomeer, dat wil zeggen dat het een enkele peptideketen heeft die in plooien is gerangschikt, waardoor 8 helices (secundaire structuur) ontstaan.

Zowel hemoglobine als myoglobine herbergen een heemgroep binnen hun complexe structuur.

Hemoglobine

In dit molecuul binden 2 alfaglobineketens en 2 bètaketens. Dit is hoe ze perfect zijn gekoppeld om de heemgroep plus ijzer in hun midden te huisvesten.

Tussen deze structuren zijn er zwakke banden en sterke banden. 19 aminozuren nemen deel aan zwakke vakbonden en de vereniging verloopt als volgt: de alfa 1-keten voegt zich bij de bèta 2-keten en de alfa 2-keten voegt zich bij de bèta-1-keten.

Ondertussen nemen 35 aminozuren deel aan sterke vakbonden en de ketens die zich aansluiten zijn: de alfa 1-keten voegt zich bij de bèta 1-keten en de alfa 2-keten voegt zich bij de bèta 2-keten.

Locatie van alpha 1 en alpha 2, beta 1 en beta 2 ketens in de structuur van hemoglobine. Bron: bewerkte afbeelding van OpenStax College (vertaald in het Spaans)

Myoglobine

Een globulaire eiwitgroep is ook aanwezig in myoglobine, maar in dit geval is er een enkele peptideketen die uit 153 aminozuren bestaat. De ruimtelijke ordening is secundair en heeft 8 alfa-helices.

Deze eiwitstructuur plaatst hydrofobe aminozuren strategisch naar de binnenkant van de structuur, terwijl hydrofiele of polaire aminozuren naar de buitenkant zijn gericht.

Dit ontwerp is perfect om de heemgroep binnen te huisvesten (hydrofoob deel). Dit is aan het eiwit gehecht door niet-covalente bindingen.

Cytoglobine

Het werd ontdekt in 2001 en er wordt gezegd dat het een soort hemoglobine is, maar het verschilt doordat het hexa-gecoördineerd is, terwijl hemoglobine en myoglobine pentacoördinatie zijn. Dit heeft te maken met de positie die het aminozuur histidine inneemt dicht bij de heemgroep.

Neuroglobine

De ontdekking ervan werd gedaan in 2000. Neuroglobine is een monomeer met 150 aminozuren en lijkt daarom sterk op myoglobine. De structuur van neuroglobine is 21% tot 25% vergelijkbaar met die van myoglobine en hemoglobine.

Kenmerken

Omdat globine niet alleen in het lichaam wordt aangetroffen, maar als onderdeel van bepaalde structuren, worden de functies genoemd die elk van hen vervullen:

Hemoglobine

Het wordt gevonden in erytrocyten. Het is verantwoordelijk voor het fixeren en transporteren van zuurstof van de longen naar de weefsels. Evenals zuivert het lichaam van kooldioxide, door de tegenovergestelde route te doen.

Myoglobine

De heemgroep in globine heeft de functie om zuurstofmoleculen op te slaan om de hartspier en skeletspier van zuurstof te voorzien.

Cytoglobine

Aangenomen wordt dat dit eiwit de bescherming van hypoxische en oxidatieve stress in weefsels kan beïnvloeden. Er wordt ook gedacht dat het arteriële zuurstof naar de hersenen kan transporteren.

Neuroglobine

Neuroglobine zou het vermogen hebben om zuurstof, koolmonoxide en stikstofmonoxide te binden .

De functie van neuroglobine is echter nog niet met zekerheid bekend, maar er wordt aangenomen dat het verband houdt met de regulatie van hypoxie en cerebrale ischemie. Het zou vooral als een neuroprotectief middel werken.

Omdat neuroglobine een vergelijkbare structuur heeft als hemoglobine en myoglobine, wordt gespeculeerd dat het zou kunnen deelnemen aan de toevoer van zuurstof op neuronaal niveau. Er wordt ook aangenomen dat het vrije radicalen en stikstof kan elimineren die in de ademhalingsketen worden geproduceerd.

Met betrekking tot stikstofmonoxide wordt aangenomen dat het het elimineert wanneer zuurstof normaal is en het in hypoxische processen uit NO ₂ produceert .

Wijzigingen

De alfa- en bètaglobineketens worden gecodeerd door verschillende genen op respectievelijk chromosoom 16 en 11.

Personen met hemoglobine S (sikkelcel- of sikkelcelanemie) hebben een defect in de bètaglobineketen. Het defect bestaat uit een substitutie van stikstofhoudende basen op het niveau van nucleotide nummer 20 van het betrokken gen, waarbij er een verandering is van adenine door een thymine.

Mutaties in het gen β ^s van chromosoom 11 veroorzaken verschillende haplotypes die globine worden genoemd: Senegal, Kameroen, Benin, Bantu of CAR en Aziatisch of Arabisch-Indiaas.

Het kennen van het type haplotype dat patiënten met sikkelcelanemie vertonen, is epidemiologisch belangrijk, aangezien het ons in staat stelt de verdeling van de verschillende haplotypes te kennen, maar deze informatie levert ook belangrijke gegevens op om de prognose van de ziekte te kennen.

Bijvoorbeeld: het Bantu-haplotype staat bekend als ernstiger, terwijl het Senegalese en Aziatische type milder is.

De verschillen tussen het ene haplotype en het andere liggen in de hoeveelheid hemoglobine F die ze hebben. Hoe hoger het percentage hemoglobine F en hoe lager hemoglobine S, hoe beter de prognose. Hoe lager de hoeveelheid hemoglobine F en hoe hoger de hemoglobine S, hoe slechter de prognose.

Deze mutaties worden autosomaal overgeërfd, samen met de hemoglobine S-mutatie.

Referenties

1. Globin. Wikipedia, de gratis encyclopedie. 19 okt 2018, 13:44 UTC. 11 juli 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobine." Wikipedia, de gratis encyclopedie. 7 juli 2019, 21:16 UTC. 11 juli 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M.Haplotypes van het bètaglobinegen in dragers van hemoglobine S in Colombia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Beschikbaar op: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: een nieuw lid van de globine-familie. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Beschikbaar op: scielo.sld
5. "Cytoglobine." Wikipedia, de gratis encyclopedie. 1 september 2017, 17:26 UTC. 12 juli 2019, 00:28 wikipedia.org