ENZYM: HOE HET WERKT EN VOORBEELDEN - BIOLOGIE - 2025

Een enzym , biologische katalysator of biokatalysator is een molecuul, meestal van proteïne-oorsprong, dat het vermogen heeft om de chemische reacties die plaatsvinden in levende wezens te versnellen. De katalytische eiwitmoleculen zijn enzymen, en die van RNA-aard zijn ribozymen.

Bij afwezigheid van enzymen kon het enorme aantal reacties dat in de cel plaatsvindt en leven mogelijk maken, niet plaatsvinden. Deze zijn verantwoordelijk voor het versnellen van het proces ordes van grootte bijna 10 ⁶ - en in sommige gevallen veel hoger.

Schematisch diagram van een key-lock junctie van een enzym-substraatcomplex. Bron: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: geschreven door Jerry Crimson Mann, gemodificeerd door TimVickers, gevectoriseerd door Fvasconcellosderivative werk: Retama (talk) afgeleid werk: Bekerr

Katalyse

Een katalysator is een molecuul dat in staat is om de snelheid van een chemische reactie te veranderen zonder in die reactie te worden verbruikt.

Bij chemische reacties is energie betrokken: de initiële moleculen die bij de reactie of reactanten betrokken zijn, beginnen met één graad energie. Een extra hoeveelheid energie wordt geabsorbeerd om de "overgangstoestand" te bereiken. Vervolgens komt de energie vrij met de producten.

Het energieverschil tussen reactanten en producten wordt uitgedrukt als ∆G. Als het energieniveau van de producten hoger is dan die van de reactanten, is de reactie endergonisch en niet spontaan. Als de energie van de producten daarentegen lager is, is de reactie exergonisch en spontaan.

Het feit dat een reactie spontaan is, wil echter niet zeggen dat deze met een aanzienlijke snelheid zal plaatsvinden. De reactiesnelheid is afhankelijk van de ∆G * (de asterisk verwijst naar de activeringsenergie).

De lezer moet deze concepten in gedachten houden om te begrijpen hoe enzymen werken.

Enzymen

Wat is een enzym?

Enzymen zijn biologische moleculen met een ongelooflijke complexiteit, die voornamelijk uit eiwitten bestaan. Eiwitten zijn op hun beurt lange ketens van aminozuren.

Een van de meest prominente kenmerken van enzymen is hun specificiteit voor het doelwitmolecuul - dit molecuul wordt een substraat genoemd.

Kenmerken van enzymen

Enzymen bestaan ​​in verschillende vormen. Sommige zijn volledig samengesteld uit eiwitten, terwijl andere gebieden hebben van niet-eiwitachtige aard die cofactoren worden genoemd (metalen, ionen, organische moleculen, enz.).

Een apoenzym is dus een enzym zonder zijn cofactor, en de combinatie van het apoenzym en zijn cofactor wordt een holoenzym genoemd.

Het zijn moleculen met een aanzienlijk grote omvang. Slechts een kleine plaats op het enzym is echter direct betrokken bij de reactie met het substraat, en dit gebied is de actieve plaats.

Wanneer de reactie begint, grijpt het enzym zijn substraat aan zoals een sleutel zijn slot grijpt (dit model is een vereenvoudiging van het eigenlijke biologische proces, maar het dient om het proces te illustreren).

Alle chemische reacties die in ons lichaam plaatsvinden, worden gekatalyseerd door enzymen. Als deze moleculen niet zouden bestaan, zouden we in feite honderden of duizenden jaren moeten wachten voordat de reacties voltooid waren. Daarom moet de regulering van enzymactiviteit op een zeer specifieke manier worden gecontroleerd.

Nomenclatuur en classificatie van enzymen

Als we een molecuul zien waarvan de naam eindigt op -ase, kunnen we er zeker van zijn dat het een enzym is (hoewel er uitzonderingen op deze regel zijn, zoals trypsine). Dit is de naamgevingsconventie voor enzymen.

Er zijn zes basistypen enzymen: oxidoreductases, transferases, hydrolases, lyases, isomerases en ligases; verantwoordelijk voor: redoxreacties, atoomoverdracht, hydrolyse, toevoeging van dubbele bindingen, respectievelijk isomerisatie en vereniging van moleculen.

Hoe werken enzymen?

In het gedeelte over katalyse vermeldden we dat de reactiesnelheid afhangt van de waarde van ∆G *. Hoe hoger deze waarde, hoe langzamer de reactie. Het enzym is verantwoordelijk voor het verlagen van deze parameter, waardoor de reactiesnelheid toeneemt.

Het verschil tussen de producten en de reactanten blijft identiek (het enzym heeft er geen invloed op), evenals hun verdeling. Het enzym vergemakkelijkt de vorming van de overgangstoestand.

Enzymremmers

In de context van de studie van enzymen zijn remmers stoffen die erin slagen de activiteit van de katalysator te verminderen. Ze zijn onderverdeeld in twee typen: competitieve en niet-competitieve remmers. Die van het eerste type concurreren met het substraat en de anderen niet.

Over het algemeen is het remmingsproces omkeerbaar, hoewel sommige remmers bijna permanent aan het enzym gehecht kunnen blijven.

Voorbeelden

Er zijn enorme hoeveelheden enzymen in onze cellen - en in de cellen van alle levende wezens. De bekendste zijn echter die die deelnemen aan metabole routes zoals glycolyse, de Krebs-cyclus en de elektronentransportketen, onder andere.

Succinaatdehydrogenase is een enzym van het oxidoreductase-type dat de oxidatie van succinaat katalyseert. In dit geval omvat de reactie het verlies van twee waterstofatomen.

Verschil tussen biologische katalysatoren (enzymen) en chemische katalysatoren

Er zijn chemische katalysatoren die, net als biologische, de reactiesnelheid verhogen. Er zijn echter opmerkelijke verschillen tussen de twee soorten moleculen.

Enzymgekatalyseerde reacties verlopen sneller

Ten eerste enzymen kunnen de snelheid van de reactie verhogen door grootteordes bijna 10 ⁶ 10 ¹² . Chemische katalysatoren verhogen ook de snelheid, maar slechts met enkele ordes van grootte.

De meeste enzymen werken onder fysiologische omstandigheden

Omdat biologische reacties plaatsvinden in levende wezens, omringen hun optimale omstandigheden de fysiologische waarden van temperatuur en pH. Chemici van hun kant hebben drastische omstandigheden van temperatuur, druk en zuurgraad nodig.

Specificiteit

Enzymen zijn erg specifiek in de reacties die ze katalyseren. In de meeste gevallen werken ze alleen met één of enkele ondergronden. Specificiteit is ook van toepassing op het soort producten dat ze produceren. Het assortiment substraten voor chemische katalysatoren is veel breder.

De krachten die de specificiteit van de interactie tussen het enzym en het substraat bepalen, zijn dezelfde die de conformatie van het eiwit zelf bepalen (Van der Waals-interacties, elektrostatisch, waterstofbinding en hydrofoob).

Enzymregulatie is nauwkeurig

Ten slotte hebben enzymen een grotere regulerende capaciteit en hun activiteit varieert afhankelijk van de concentratie van verschillende stoffen in de cel.

Regulerende mechanismen omvatten allosterische controle, covalente modificatie van enzymen en variatie in de hoeveelheid enzym die wordt gesynthetiseerd.

Referenties

1. Berg, JM, Stryer, L., en Tymoczko, JL (2007). Biochemie. Ik draaide me om.
2. Campbell, MK en Farrell, SO (2011). Biochemie. Zesde editie. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Textbook of biochemistry. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., en Röhm, KH (2005). Biochemie: tekst en atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Oefen biochemie uit. Menselijke kinetiek.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemie. Fundamentals voor geneeskunde en levenswetenschappen. Ik draaide me om.
7. Poortmans, JR (2004). Principes van bewegingsbiochemie. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemie. Panamerican Medical Ed.