TERTIAIRE STRUCTUUR VAN EIWITTEN: BELANGRIJKSTE KENMERKEN - BIOLOGIE - 2026

De tertiaire structuur van eiwitten is de driedimensionale conformatie die polypeptideketens verwerven wanneer ze zichzelf terugvouwen. Deze conformatie verschijnt door interacties tussen de zijketens van de aminozuurresiduen van het polypeptide. Zijketens kunnen interageren ongeacht hun positie op het eiwit.

Omdat het afhangt van de interacties tussen de R-groepen, vertoont de tertiaire structuur niet-repetitieve aspecten van de keten, aangezien deze groepen voor elk aminozuurresidu verschillend zijn. De secundaire structuur is daarentegen afhankelijk van de carboxyl- en aminogroepen die in alle aminozuren aanwezig zijn.

Tertiaire structuur van het proteïnekinase-fosfatase, met secundaire structuren in alfa-helix en bètablad. Genomen en bewerkt uit: A2-33. Gewijzigd door Alejandro Porto. .

Sommige auteurs suggereren dat fibreuze eiwitten een eenvoudige tertiaire structuur hebben, maar toch wijzen andere auteurs erop dat deze structuur typerend is voor globulaire eiwitten.

Vezelige eiwitten

In vezelachtige eiwitten zijn de polypeptideketens gerangschikt in de vorm van lange filamenten of lange vellen; ze bestaan ​​doorgaans uit een enkel type secundaire structuur. Deze secundaire structuur is in de meeste gevallen belangrijker dan de tertiaire structuur bij het bepalen van de vorm van het eiwit.

Zijn biologische functie is structureel en verleent kracht en / of elasticiteit aan de organen en structuren waar ze worden aangetroffen, terwijl ze bij elkaar blijven. Alle vezelige eiwitten zijn onoplosbaar in water, vanwege de grote hoeveelheid hydrofobe aminozuurresten die ze bevatten.

Onder deze vezelige eiwitten bevinden zich keratines en collageen. De eerste worden gevonden in bindweefsels en in structuren zoals haren, nagels (α-keratine), schubben en veren (β-keratine). Collageen wordt op zijn beurt onder andere aangetroffen in botten, pezen en huid.

α-Keratins

Deze eiwitten maken deel uit van de zogenaamde intermediaire filamenteiwitten, die een belangrijke rol spelen in het cytoskelet van meercellige organismen. Bovendien zijn ze het hoofdbestanddeel van haar, nagels, wol, hoorns, hoeven en een van de belangrijkste eiwitten in de dierenhuid.

De structuur van het molecuul is een α-helix. Twee strengen α-keratine kunnen parallel worden gerangschikt en op elkaar worden gewikkeld waarbij hun hydrofobe R-groepen met elkaar in wisselwerking staan. Op deze manier ontstaat een superhelische structuur of bal met linksomwikkeling.

De tertiaire structuur van α-keratine is eenvoudig en wordt gedomineerd door de secundaire structuur van de α-helix. Aan de andere kant is de quaternaire structuur ook aanwezig, aangezien twee moleculen deelnemen aan de superhelicale structuur, die interageren via niet-covalente bindingen.

β-keratines

De primaire structuur is vergelijkbaar met die van α-keratines, maar hun secundaire structuur wordt gedomineerd door β-platen. Ze zijn het hoofdbestanddeel van reptielenschubben en vogelveren.

Collageen

Dit eiwit kan meer dan 30% van de totale eiwitmassa van sommige dieren vertegenwoordigen. Het wordt onder meer aangetroffen in kraakbeen, botten, pezen, het hoornvlies en de huid.

De secundaire structuur van collageen is uniek en wordt weergegeven door een linkshandige helix met 3,3 aminozuurresiduen voor elke draai. Drie linkshandige helixketens (α-ketens) wikkelen zich om elkaar en geven een rechtshandige supercoiled molecuul, door sommige auteurs tropocollageen genoemd.

Tropocollageenmoleculen komen samen om een ​​collageenvezel te vormen die een hoge sterkte heeft, superieur is aan die van staal en vergelijkbaar is met die van hoogwaardig koper.

Andere vezelige eiwitten

Andere soorten vezelachtige eiwitten zijn fibroïne en elastine. De eerste bestaat uit β-vellen, voornamelijk bestaande uit glycine, alanine en serine.

De zijketens van deze aminozuren zijn klein van formaat, dus ze kunnen stevig worden verpakt. Het resultaat is een vezel die zowel zeer resistent als nauwelijks rekbaar is.

In elastine vervangt valine serine van de belangrijkste samenstellende aminozuren. In tegenstelling tot fibroïne is elastine zeer rekbaar, vandaar de naam. In de samenstelling van het molecuul werkt lysine ook, dat kan deelnemen aan verknopingen waardoor elastine zijn vorm terugkrijgt wanneer de spanning ophoudt.

Bolvormige eiwitten

Bolvormige eiwitten zijn, in tegenstelling tot vezelachtige eiwitten, oplosbaar en hebben over het algemeen verschillende soorten secundaire structuren. Hierin zijn echter de driedimensionale conformaties die ze verwerven wanneer ze op zichzelf vouwen, belangrijker (tertiaire structuur).

Deze specifieke driedimensionale conformaties verlenen specifieke biologische activiteit aan elk eiwit. De belangrijkste functie van deze eiwitten is regulerend, net zoals bij enzymen.

Kenmerken van de tertiaire structuur van globulaire eiwitten

De tertiaire structuur van globulaire eiwitten heeft enkele belangrijke kenmerken:

- Globulaire eiwitten zijn compact dankzij de verpakking door de polypeptideketen te vouwen.

- De verre aminozuurresiduen in de primaire structuur van de polypeptideketens liggen dicht bij elkaar en kunnen door vouwing met elkaar interageren.

- Grotere globulaire eiwitten (van meer dan 200 aminozuren) kunnen meerdere compacte segmenten hebben, onafhankelijk van elkaar en met specifieke functies, en elk van deze segmenten wordt een domein genoemd. Een domein kan tussen de 50 en 350 aminozuurresiduen bevatten.

Tertiaire structuur van myoglobine. Genomen en bewerkt uit: Thomas Splettstoesser. Gewijzigd door Alejandro Porto. .

Algemene regels voor het opvouwen van globulaire eiwitten

Zoals reeds opgemerkt, vertonen eiwitten bepaalde vormen van vouwing, waardoor ze ook bijzondere kenmerken krijgen. Dit vouwen is niet willekeurig en wordt begunstigd door zowel de primaire en secundaire structuur als door enkele niet-covalente interacties, en er zijn ook enkele fysieke beperkingen aan het vouwen, waarvoor enkele regels zijn geformuleerd:

- Alle bolvormige eiwitten hebben gedefinieerde distributiepatronen, waarbij de hydrofobe R-groepen naar de binnenkant van het molecuul zijn gericht en de hydrofiele residuen in de buitenste laag. Hiervoor zijn minimaal twee lagen secundaire structuur nodig. De β-α-β-lus en het α-α-hoekpunt kunnen deze twee lagen bieden.

- De β-vellen zijn over het algemeen gerangschikt in een linkshandige opgerolde vorm.

- In een polypeptideketen kunnen verschillende wendingen voorkomen die van de ene secundaire structuur naar de andere gaan, zoals de β- of γ-wikkelingen, die de richting van de keten met vier aminozuurresiduen of minder kunnen omkeren.

- Globulaire eiwitten hebben α-helices, β-vellen, bochten en onregelmatig gestructureerde segmenten.

Eiwit denaturatie

Als een eiwit zijn natuurlijke (natuurlijke) driedimensionale structuur verliest, verliest het zijn biologische activiteit en de meeste van zijn specifieke eigenschappen. Dit proces staat bekend onder de naam denaturatie.

Denaturatie kan optreden wanneer natuurlijke omgevingsomstandigheden veranderen, bijvoorbeeld door temperatuur of pH te variëren. Bij veel eiwitten is het proces onomkeerbaar; andere kunnen echter spontaan hun natuurlijke structuur terugkrijgen wanneer de normale omgevingsomstandigheden worden hersteld.

Referenties

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3e editie. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner en VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko en L. Stryer (2002). Biochemestry. 5e editie. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. 6e editie. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biochemie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee en JR McKee (2003). Biochemie: de moleculaire basis van het leven. 3e editie. De McGraw-HiII Companies, Inc.