8 FACTOREN DIE DE ENZYMACTIVITEIT BEÏNVLOEDEN - BIOLOGIE - 2026

De factoren die de enzymactiviteit beïnvloeden, zijn die agentia of aandoeningen die de werking van enzymen kunnen veranderen. Enzymen zijn een klasse van eiwitten die als taak hebben om biochemische reacties te versnellen. Deze biomoleculen zijn essentieel voor alle vormen van leven: planten, schimmels, bacteriën, protisten en dieren.

Enzymen zijn essentieel bij verschillende belangrijke reacties voor organismen, zoals het verwijderen van giftige stoffen, het afbreken van voedsel en het opwekken van energie.

Vertegenwoordiging van het enzym Polyneuridine-Aldehyde Esterase.

Enzymen zijn dus als moleculaire machines die de taken van cellen vergemakkelijken en in veel gevallen wordt hun functioneren onder bepaalde omstandigheden beïnvloed of bevorderd.

Lijst met factoren die de enzymactiviteit beïnvloeden

Enzymconcentratie

Naarmate de enzymconcentratie toeneemt, neemt de reactiesnelheid proportioneel toe. Dit is echter alleen het geval tot een bepaalde concentratie, aangezien op een bepaald moment de snelheid constant wordt.

Deze eigenschap wordt gebruikt om de activiteiten van serum-enzymen (uit bloedserum) te bepalen voor de diagnose van ziekten.

Substraatconcentratie

Door de substraatconcentratie te verhogen, neemt de reactiesnelheid toe. Dit komt doordat er meer substraatmoleculen zullen botsen met de enzymmoleculen, waardoor het product zich sneller zal vormen.

Bij overschrijding van een bepaalde substraatconcentratie heeft dit echter geen effect op de reactiesnelheid, aangezien de enzymen verzadigd zouden zijn en op hun maximale snelheid zouden werken.

pH

Veranderingen in de concentratie van waterstofionen (pH) hebben een grote invloed op de activiteit van enzymen. Omdat deze ionen zijn geladen, genereren ze aantrekkelijke en afstotende krachten tussen de waterstof- en ionische bindingen in enzymen. Deze interferentie veroorzaakt veranderingen in de vorm van de enzymen, waardoor hun activiteit wordt beïnvloed.

Elk enzym heeft een optimale pH waarbij de reactiesnelheid maximaal is. De optimale pH voor een enzym hangt dus af van waar het normaal functioneert.

Darmenzymen hebben bijvoorbeeld een optimale pH van ongeveer 7,5 (licht basisch). Daarentegen hebben enzymen in de maag een optimale pH van ongeveer 2 (zeer zuur).

Zoutgehalte

De concentratie van zouten heeft ook invloed op het ionpotentieel en bijgevolg kunnen ze interfereren met bepaalde bindingen van de enzymen, die deel kunnen uitmaken van de actieve plaats daarvan. In deze gevallen zal, net als bij pH, de enzymactiviteit worden beïnvloed.

Temperatuur

Naarmate de temperatuur stijgt, neemt de enzymactiviteit toe en bijgevolg de reactiesnelheid. Echter, zeer hoge temperaturen denatureren enzymen, dit betekent dat overtollige energie de bindingen verbreekt die hun structuur behouden, waardoor ze niet optimaal functioneren.

De reactiesnelheid neemt dus snel af naarmate de warmte-energie de enzymen denatureert. Dit effect is grafisch waar te nemen in een klokvormige curve, waarbij de reactiesnelheid gerelateerd is aan de temperatuur.

De temperatuur waarbij de maximale reactiesnelheid optreedt, wordt de optimale enzymtemperatuur genoemd, die wordt waargenomen op het hoogste punt van de curve.

Deze waarde is verschillend voor de verschillende enzymen. De meeste enzymen in het menselijk lichaam hebben echter een optimale temperatuur van ongeveer 37,0 ° C.

Kortom, als de temperatuur stijgt, zal de reactiesnelheid aanvankelijk toenemen door de toename van kinetische energie. Het effect van het uiteenvallen van de unie zal echter steeds groter worden en de reactiesnelheid zal beginnen af ​​te nemen.

Productconcentratie

Ophoping van reactieproducten vertraagt ​​in het algemeen het enzym. In sommige enzymen combineren de producten zich met hun actieve site om een ​​los complex te vormen en zo de activiteit van het enzym te remmen.

In levende systemen wordt dit type remming over het algemeen voorkomen door de gevormde producten snel te verwijderen.

Enzymactivatoren

Sommige van de enzymen hebben de aanwezigheid van andere elementen nodig om beter te functioneren, dit kunnen anorganische metaalkationen zijn zoals Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ⁺ , enzovoort.

In zeldzame gevallen zijn ook anionen vereist voor enzymatische activiteit, bijvoorbeeld het chloride-anion (CI-) voor amylase. Deze kleine ionen worden enzymcofactoren genoemd.

Er is ook een andere groep elementen die de activiteit van enzymen bevorderen, de zogenaamde co-enzymen. Co-enzymen zijn organische moleculen die koolstof bevatten, zoals vitamines die in voedsel worden aangetroffen.

Een voorbeeld is vitamine B12, het co-enzym van methioninesynthase, een enzym dat nodig is voor het metabolisme van eiwitten in het lichaam.

Enzymremmers

Enzymremmers zijn stoffen die de werking van enzymen negatief beïnvloeden en daardoor de katalyse vertragen of in sommige gevallen stoppen.

Er zijn drie veel voorkomende soorten enzymremming: competitieve, niet-competitieve en substraatremming:

Concurrerende remmers

Een competitieve remmer is een chemische verbinding die lijkt op een substraat en die kan reageren met de actieve plaats van het enzym. Wanneer de actieve plaats van een enzym is gebonden aan een competitieve remmer, kan het substraat niet aan het enzym binden.

Niet-competitieve remmers

Een niet-competitieve remmer is ook een chemische verbinding die zich bindt aan een andere plaats op de actieve plaats van een enzym, de allosterische plaats genoemd. Hierdoor verandert het enzym van vorm en kan het zich niet meer gemakkelijk aan zijn substraat binden, waardoor het enzym niet goed kan functioneren.

Referenties

1. Alters, S. (2000). Biology: Understanding Life (3e ed.). Jones en Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemie (8e ed.). WH Freeman and Company.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologie: de dynamische wetenschap (1st ed.). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemie voor vandaag: algemeen, organisch en biochemie (9e ed.). Cengage leren.
5. Stoker, H. (2013). Organische en biologische chemie (6e ed.). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (5e ed.). Wiley.